Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生物13611631389
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Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生

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  • Sigma-Aldrich
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  • B2064-50g
  • 2025年11月27日
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      1年

    • 英文名

      BSA

    • 库存

      100⁺瓶

    • 供应商

      上海睿安生物13611631389

    • 规格

      50g/瓶

    现货畅销供应Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA╳(规格50g/瓶)(目录价¥1083.67/瓶)13611631389上海睿安生物
    Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生

    一般描述

    牛血清白蛋白(BSA)由583个氨基酸组成,不含碳水化合物。它是一种水溶性蛋白质,分子量为66.4kDa。六个α-螺旋形成了BSA的三个同源结构域。它可依赖于pH进行可逆的构象异构化。BSA的天然结构在加热时会变得具有反应性和灵活性。BSA在免疫诊断、细胞培养基和临床化学等多种研究中可用作模型蛋白。它还与含有牛乳或肉类的食品有关。
    保存脑组织切片时,牛血清白蛋白可作为磷酸盐缓冲液(PBS)的补充。它还可用作免疫荧光分析细胞的封闭剂。

    生化/生理作用:BSA的某些构象和初级序列表位是人类对牛肉和牛奶过敏中的可疑过敏原。

    特点和优势

    • 原产地澳大利亚
    • 不含脂肪酸/脂肪酸含量超低(≤0.05%)
    • 不含蛋白酶
    • IgG含量低(≤0.05% IgG,经双向扩散法测定效价)

    制备说明:血清白蛋白可能也会被称为Fraction V。该命名惯例取自使用冷乙醇沉淀对血清蛋白进行分级的原始Cohn法。血清白蛋白可在采用Cohn′s法的第五乙醇分级中发现。从此,有些人便开始使用“Fraction V”这一术语来描述血清白蛋白,无论使用的是什么制备方法。也有人在使用该术语来描述通过乙醇分级方法而纯化得到血清白蛋白,而这种方法是相对于原始的Cohn法一直在得到高度的改良。Sigma-Aldrich生产和分销从各种主要方法纯化得到的血清白蛋白,包括真正的Cohn分级法、改良的乙醇分级方法、热休克和色谱法。更多的纯化步骤包括结晶或木炭过滤。

    Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生 Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生

    同行评审论文(Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA部分文献)

    Hypoxia induces pulmonary arterial fibroblast proliferation, migration, differentiation and vascular remodeling via the PI3K/Akt/p70S6K signaling pathway.
    Chai X, et al.
    International Journal of Molecular Medicine, 41(5), 2461-2472 (2018)
    Kinetics of Thermal Denaturation and Aggregation of Bovine Serum Albumin.
    Borzova VA, et.al.
    PLoS ONE, 11(4), e0153495-e0153495 (2016)
    Effect of Linguizhugan decoction on neuroinflammation and expression disorder of the amyloid β-related transporters RAGE and LRP-1 in a rat model of Alzheimer's disease.
    Hu Qianfeng, et al.
    Molecular Medicine Reports, 17(1), 827-834 (2018)
    Corrigendum: Formation and reshuffling of disulfide bonds in bovine serum albumin demonstrated using tandem mass spectrometry with collision-induced and electron-transfer dissociation.
    Rombouts I,et.al.
    Scientific Reports, 5, 15589-15589 (2015)
    Rapid confirmation and revision of the primary structure of bovine serum albumin by ESIMS and Frit-FAB LC/MS.
    Hirayama K, et.al.
    Biochemical and Biophysical Research Communications, 173(2), 639-646 (1990)
    Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生
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    一般描述

    牛血清白蛋白(BSA)由583个氨基酸组成,不含碳水化合物。它是一种水溶性蛋白质,分子量为66.4kDa。六个α-螺旋形成了BSA的三个同源结构域。它可依赖于pH进行可逆的构象异构化。BSA的天然结构在加热时会变得具有反应性和灵活性。BSA在免疫诊断、细胞培养基和临床化学等多种研究中可用作模型蛋白。它还与含有牛乳或肉类的食品有关。
    保存脑组织切片时,牛血清白蛋白可作为磷酸盐缓冲液(PBS)的补充。它还可用作免疫荧光分析细胞的封闭剂。

    生化/生理作用:BSA的某些构象和初级序列表位是人类对牛肉和牛奶过敏中的可疑过敏原。

    特点和优势

    • 原产地澳大利亚
    • 不含脂肪酸/脂肪酸含量超低(≤0.05%)
    • 不含蛋白酶
    • IgG含量低(≤0.05% IgG,经双向扩散法测定效价)

    制备说明:血清白蛋白可能也会被称为Fraction V。该命名惯例取自使用冷乙醇沉淀对血清蛋白进行分级的原始Cohn法。血清白蛋白可在采用Cohn′s法的第五乙醇分级中发现。从此,有些人便开始使用“Fraction V”这一术语来描述血清白蛋白,无论使用的是什么制备方法。也有人在使用该术语来描述通过乙醇分级方法而纯化得到血清白蛋白,而这种方法是相对于原始的Cohn法一直在得到高度的改良。Sigma-Aldrich生产和分销从各种主要方法纯化得到的血清白蛋白,包括真正的Cohn分级法、改良的乙醇分级方法、热休克和色谱法。更多的纯化步骤包括结晶或木炭过滤。

    Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生 Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA上海睿安生

    同行评审论文(Sigma货号B2064-50g牛血清白蛋白BSA部分文献)

    Hypoxia induces pulmonary arterial fibroblast proliferation, migration, differentiation and vascular remodeling via the PI3K/Akt/p70S6K signaling pathway.
    Chai X, et al.
    International Journal of Molecular Medicine, 41(5), 2461-2472 (2018)
    Kinetics of Thermal Denaturation and Aggregation of Bovine Serum Albumin.
    Borzova VA, et.al.
    PLoS ONE, 11(4), e0153495-e0153495 (2016)
    Effect of Linguizhugan decoction on neuroinflammation and expression disorder of the amyloid β-related transporters RAGE and LRP-1 in a rat model of Alzheimer's disease.
    Hu Qianfeng, et al.
    Molecular Medicine Reports, 17(1), 827-834 (2018)
    Corrigendum: Formation and reshuffling of disulfide bonds in bovine serum albumin demonstrated using tandem mass spectrometry with collision-induced and electron-transfer dissociation.
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    Scientific Reports, 5, 15589-15589 (2015)
    Rapid confirmation and revision of the primary structure of bovine serum albumin by ESIMS and Frit-FAB LC/MS.
    Hirayama K, et.al.
    Biochemical and Biophysical Research Communications, 173(2), 639-646 (1990)
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