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- 2025年08月26日
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- 供应商：
嵘崴达
- 英文名：
Glutamate Dehydrogenase from Beef Liver
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见说明书
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大量
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见说明书
from beef liver, lyophilizate
Dehydrogenase that catalyzes the conversion of glutamate to α-ketoglutarate.
Application
Use Glutamate Dehydrogenase in diagnostic tests for the determination of
ammonia, urea, L-glutamate, glutamate pyruvate transaminase and leucine
aminopeptidase.
Benefits
Rely on the proven diagnostic quality of this product.
EC 1.4.1.3
Properties
Nomenclature: L-glutamate:NAD(P) + oxidoreductase (deaminating)
Molecular weight: ~2 200 kD for the associated enzyme with 8 subunits; 280
kD for one subunit.
Michaelis constants (Tris buffer, pH 8.0, +23°C):
L-glutamate: 1.8 x 10 -3 mol/l
NADP: 4.7 x 10 -5 mol/l
α-ketoglutarate: 7.0 x 10 -4 mol/l
NH 4 + : 3.2 x 10 -3 mol/l
NADPH: 2.6 x 10 -5 mol/l
Km values for NAD or NADH are difficult to obtain due to their inhibitory ac-
tion.
Inhibitors: 4-chloromercuribenzoate, Na 2 S, diethyldithiocarbamate,
1,10-phenanthroline,
8-hydroxyquinoline, NaN 3 , thyroxine, heparin, sulfonylcarbamides, Cu 2+ , Hg 2+ ,
Ag 2+ , Fe 3+ , Zn 2+ , K + , PO 4 2- , NO 3 -
Activators: Thioglycolic acid, b-mercaptoethylamine, EDTA, α, α'-dipyridyl
pH optimum: 8.0 (see figure)
Temperature dependence: See figure
pH stability: 5.5-6.5 (see figure)
Thermal stability: Up to +60°C (see figure)
Specificity: The oxidation of L-glutamate is stimulated by ADP and inhibited
by GTP. In contrast, the oxidation of alanine, leucine, isoleucine, methionine,
valine, norleucine, norvaline and 2-aminobutyrates is stimulated by GTP and
inhibited by ADP.
Remarks:
- Glutamate dehydrogenase suspension or solution can be dialyzed against
phosphate buffer, 10 mmol/l. Glutamate dehydrogenase molecules have
the tendency to associate in some test formulations, modified Glutamate
dehydrogenase minimizes this effect.
Specification
Appearance: White lyophilizate
Solubility: Clear, colorless to slightly opalescent solution in water (c=20 mg/
ml)
pH value (c=20 mg/ml in water): 6.5-7.5
Activity (+25°C, α-oxoglutarat): ≥10 U/mg lyophilizate
Contaminants (expressed as percentage of Glutamate Dehydrogenase
activity):
Alcohol dehydrogenase: ≤0.005
Lactate dehydrogenase: ≤0.005
Malate dehydrogenase: ≤0.005
NH 4 : ≤0.1 μg/mg lyophilizate
pH 5.5 treatment (30 minutes): Corresponds to specification
Stability: At +2 to +8°C within specification range for 18 months. Store dry.
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文献和实验谷氨酸脱氢酶 glutamate dehydrogenase
一种催化使氨还原性地固定到α -酮戊二酸上形成谷氨酸反应的酶。 EC． 1． 1． 1． 3[NAD（ P） ] 1． 1． 1． 4（ NADP）。 α -酮戊二酸 NH3 NADH H 谷氨酸 NAD 它广泛分布于生物中，在动物，存在于线粒体中。虽然反应是可逆的，但平衡具有朝向合成谷氨酸的倾向。因物种的不同，辅酶的特异性有所不同，在植物中是 NAD，酵母是 NADP，动物中虽不论那种辅酶都有作用。但 NAD则较其他辅酶的效力高出数倍。反应
C10 H17 N3 SO6 。为γ -L-谷氨酰 -L-半胱氨酞甘氨酸（ 1）。谷胱甘肽如（ 2）所示在活体内参与氧化还原反应。所以具有保护如组织蛋白酶、番木瓜酶及琥珀酸脱氢酶那样具有 SH基酶的 SH基作用。另外是催化甲基乙二醛形成乳酸的乳酰谷胱甘肽裂解酶（ EC． 4． 4． 1． 5）不可缺少的辅助基质。在解毒作用中形成硫醚氨酸，被认为有毒物质先与谷胱甘肽结合使谷氨酸与甘氨酸部分切断。
反应。在缺乏氨基酸氧化酶的高等动物中，首先进行转氨酶所催化的反应（Ⅰ），再以谷氨酸为媒介，在谷氨酸脱氢酶催化的反应（Ⅱ）中生成氨，在进行氨基酸氧化脱氨的同时，通过逆反应参与氨基酸的生物合成。也有以丙氨酸为氨基供体的转氨酶。（2）谷氨酸、天冬氨酸等的氨基酸的酰胺基也能直接作为氨基供体，但这时被转移的是α-氨基，而酰胺基则作为氨波游离出来。（3）在动物的肝脏、微生物中发现鸟氨酸、r-氨基丁酸、β-丙氨酸等的。ω-氨基转移到α-酮酸的反应，在这种情况下，除α-酮酸外，醛类也能成为氨基受体。鸟氨酸特别
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