EGFR/STAT3通路活性检测试剂盒

【求助】mTOR/Stat3这个细胞通路是否行得通？

的磷酸化位点，一个是705位的酪氨酸，其磷酸化是STAT3激活必须的，最常见的上游激酶是Jak2和Src，分别受IL6信号通路和EGF/EGFR信号通路调节；另外一个是727位的丝氨酸，其磷酸化对STAT3的激活作用还有争议，有的认为是激活，有的认为是抑制，也许727位磷酸化对STAT3激活具有细胞依赖性。目前已知的调控727为磷酸化的激酶有MAPKs、PKCepsilon和mTOR。其中2000年有一篇论文（pmid：10660304）认为mTOR磷酸化STAT3导致其达到最大程度的激活。

组蛋白修饰的类型

疫性疾病的病理学提供重要见解。  新的药物靶点和治疗策略。一旦发现失衡，就可以开发药物来影响这些酶的活性并纠正失衡，为 医学上至今难以攻克的疾病提供新的治疗策略。例如，许多 HDAC 抑制剂正在开发中，作为对抗 癌症和炎症性疾病（如关节炎和 I 型糖尿病）的新型药物。  对于药物开发活动，根据对 writers 和 erasers 活性的影响，很容易筛选到相应的化合物。  表征组蛋白甲基化通路  ​一般来说，开发组蛋白甲基转移酶 (HMT) 检测试剂盒充满挑战；大多数检测试剂盒存在几个缺点，原 因出

磷酸化蛋白 WB 做不好？文献指出了你可能忽略的重要原因

[3] 将细胞裂解物分离成 RIPA 可溶性和 RIPA 不可溶性组分，发现在两个组分中都可以检测到 TDP-43 的磷酸化片段。同样的，用 RIPA 缓冲液裂解小鼠 MEC 细胞时，磷酸化的 EGFR（pY-1068 EGFR）只在 RIPA 可溶性组分中检测出。然而，磷酸化的 c-Src（pY-416 c-Src）则在 RIPA 可溶性和 RIPA 不可溶组分中都能检测出， 甚至 WT 样品在 RIPA 不可溶组分中的信号比 RIPA 可溶性组分中更强（下图），结果表明如果仅使用 RIPA 可溶性组分