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文献和实验最有代表性的核酸内切酶。最早是由 M． Kunitz从胰脏中分离出结晶的，也称为胰脱氧核糖核酸酶或 DNaseⅠ， EC3． 1． 21． 1。分子量约 3.1万，等电点 pH4.7，最适 PH 7附近，需要 Mg2 和 Mn2 。分离单链和双链 DNA，产生具有 5′ -磷酸末端的分解物。在一般条件下其分解产物含有 1到 8— 12个寡聚核苷酸，平均大小等于四个核苷酸。反应初期似乎是先分解 dpPupPy键，但因二价离子的存在对切断的方式有显著影响。因此酶容易得到结晶
脱氧核糖核酸酶抑制剂 deoxyribonucleaseinhibitor
酵母中有与胰脱氧核酸酶（ DNaseⅠ）性质非常相似的 DNase，同时也含有与这个酶特异结合的并可使酶失活的蛋白质。在人的白血球，骨髓、鸽嗉囊提取液，以及鼠的各种正常的和恶性组织中都含有这种物质，分布很广。无论哪一种都是蛋白质，对 DNaseⅠ都是特异的。从小牛脾脏提取物中高度提的纯，其分子量为 57， 400，可与 DNaseⅠ组成复台体，其化学组成为 1∶ 1。人对 DNasⅡ e特异的阻抑物质，已从人尿中得到了解，它是透析性小的分子，对热稳定。
定义： 胰蛋白酶抑制剂是一类能够特异性抑制胰蛋白酶活性的蛋白质或多肽，广泛存在于植物、动物及微生物中。作为丝氨酸蛋白酶抑制剂家族的重要成员，胰蛋白酶抑制剂在维持蛋白酶平衡、防止蛋白质过度降解中发挥关键作用。 分类 胰蛋白酶抑制剂(TIs)是丝氨酸蛋白酶抑制剂家族的一员，包括 Kunitz、BBI、Kazal、potato Ⅰ和 potato Ⅱ，研究最为深入的两类是Kunitz型抑制剂和Bowman-Birk型抑制剂。Kunitz型抑制剂（KTIs）分子量较大（约18-24 kDa
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