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蛋白质的二硫键定位
原理：非还原状态下，用IAA将蛋白质游离的Cys封闭，再分别用trypsin、chymotrypsin或Glu-C进行酶切。酶解产物通过色谱分离和质谱检测后进行分析，通过匹配所得到的MS/MS图谱，找出二硫键连接的肽段，确定二硫键的配对方式.
仪器仪器：Thermo LTQ-Velos
样品要求：含盐量：挥发性无机盐<20mM；不挥发性无机盐<5mM；样品蛋白质总量>2mg；样品纯度>90%；样品应尽量保持其纯度不要添加任何保护剂或其他物质。
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文献和实验研究应用｜使用 NanoBiT 技术进行的蛋白质相互作用细胞内定位成像
NanoBiT 是一种结构互补报告分子系统，可用于 PPI 的细胞内检测。它已成功应用于药物筛选、信号传导分析和病毒感染机制分析等一系列研究领域。该系统由一个大型 BiT（LgBiT；17.6 kDa）和一个小型 BiT（SmBiT；11 个氨基酸）亚基组成，它们将与目标蛋白质融合。这些亚基随后在细胞中表达，因此只有靶向 PPI 才能使这些亚基形成功能酶，从而产生明亮的发光信号（图 1）。 图 1. NanoBiT 蛋白质相互作用系统概览（图像 Promega 提供） 1.
约翰斯霍普金斯大学的科学家们使用一种他们研发的方法，在将人体中一种细胞移动到精确位点时，能够不时的进行观察。这种方法可以了解一种蛋白质为何和如何在一个位置能进行信号传递和表达增加，而同样的蛋白质在另一地点则死亡。 他们的研究发表在2月14日《Nature Methods》上，用一种化学工具将细胞内的蛋白质移动到外周一个称为质膜的地方。 “如果一个特定的蛋白被激活，激活细胞的时间影响了细胞对外界刺激的反应，”Takanari Inoue博士，约翰斯霍普金斯大学医学院细胞生物学助理教授说
Nature：陈玲玲团队发现核仁新结构调控核糖体 RNA 末端加工重要机制
系内对 200 个核仁候选蛋白质进行了高分辨率的活细胞成像，并筛选到 140 个定位在细胞核仁不同亚结构区域的蛋白质。对这 140 个核仁蛋白质的深入研究发现，12 个蛋白质定位于 DFC 外部，形成厚度约为 200 nm 的球壳状新结构，被命名为 PDFC。研究人员进一步利用光学超分辨显微成像系统性地完善了核仁的精细亚结构分析，为更好地认识核仁组织结构和工作机制提供了重要基础。 高分辨率活细胞筛选发现核仁全新特征区域-PDFC 研究团队发现 PDFC 关键蛋白质 URB1 具有分子量大，流动性慢的特征
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