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        免疫球蛋白重链、轻链及其结构域

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        免疫球蛋白重链、轻链及其结构域
         
            Ig重链的分子质量为50―75 kh,由450~550个氨基酸残基组成。重链有5种,分别是μ、δ、γ、α和ε链,这五种重链决定了Ig的类别或同种型,即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。其中有些类别还再分为亚类,例如,人的γ链有四种:γl、γ2、γ3、γ4。小鼠的γ链也有四种:γ1、γ2a、γ2b、δ3。人的α链还分为α1和α2两种。因此人类免疫球蛋白的类别包括亚类共有9种,小鼠有8种。
         
            Ig轻链的分子质量约25kDa,约含210个氨基酸残基。轻链有两种:κ链和λ链,这两种轻链决定了Ig的型别。一个天然的Ig分子两条轻链总是相同的,但在同一个体内可存在分别带有κ或λ链的抗体分子。不同种属生物体内两型轻链的比例不同,正常人血清免疫球蛋白κ链:λ链约为2:1,而在小鼠的比例为20:1。
         
            Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠为数个环形结构域(domain)。每个结构域约含110个氨基酸残基,其二级结构是由几股多肽链折叠形成两个反向平行的p―片层(anti-parallelp―sheet),两个F―片层由二硫键垂直连接。
         
            重链的V区有一个结构域(VH),但γ、α、δ链的C区各有三个结构域,分别称为CHl、CH2、CH3㈠和s链的C区有四个结构域,分别为CHl、CH2、CH3和CH4,其CH2相应于铰链区的部位,部分起铰链区的功能。轻链V区和C区各由一个结构域构成,分别为VL和CL。
         
        免疫球蛋白结构域示意图
        A.免疫球蛋白重链和轻链折叠形成的环形功能区为结构域,CDR为互补决定区,FR为骨架区;B.Ig二级结构是由几股多肽链折叠而成的两个反向平行的9―片层,两个9―片层由一个链内二硫键垂直连接,形成β―三明治结构。
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