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- 2025年07月16日
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sBioID技术可以在更加生理的状态下捕获与诱饵蛋白互作的蛋白种类或大分子复合体，摆脱一些传统蛋白互作研究方法中对高质量cDNA文库的依赖。此外，基于生物素和亲和素是自然界最强的非共价相互作用，因此可以使用更加苛刻的裂解液裂解细胞获得蛋白质，使用更加强烈的去垢剂洗涤样品，极大降低污染蛋白的干扰，提高信噪比和实验的可信性。
二、与其他研究蛋白相互作用比较
传统的蛋白质互作研究技术比如酵母双杂交（Yeast-two-hybrid）缺乏与哺乳动物细胞类似的翻译后修饰系统，而且依赖高质量的cDNA文库；免疫沉淀联合质谱分析（Immunoprecipitation-Mass spectrometry，MS）受限于抗体的质量，而且难于保存蛋白互作的空间定位信息，不能捕获较弱或瞬时的相互作用。
sBioID与传统的相互作用组发现方法相比, 具有显著的优势，特别是在识别短暂或微弱的相互作用方面，而且它也适用于不溶性亚细胞结构，已经对我们理解细胞结构和功能产生了重大影响。
1. 虽然生物素标记是邻近依赖的，它不需要sBioID融合体与要被生物素化的蛋白质之间有直接或间接的相互作用。虽然无相互作用，但邻近蛋白质也被标记，提供目标蛋白周围的蛋白质组景观的有用的信息。
2. 与sBioID融合体瞬时相互作用或瞬时接近的蛋白质也将被生物素化，并且至关重要的是，即使在相互作用停止或蛋白质已经从sBioID融合体附近离开之后，生物素化标记仍将保持。因此，sBioID非常适合于研究在空间和时间上都是动态的细胞过程。
3. 不同于更传统的方法，如亲和纯化，严格的提取条件会破坏蛋白质-蛋白质的相互作用，并导致数据丢失，在BioID细胞裂解和随后通过链霉亲和素结合分离生物素化蛋白质的过程中，可以在严格的条件下进行。
因此，sBioID被证明特别适用于研究不溶性蛋白质结构，如核体或中心体；而对sBioID的唯一要求是表达正确定位的sBioID融合蛋白。
三、应用范围
1. 普通蛋白质相互作用的筛选。
2. 蛋白质互作网络的构建。
3. 弱相互作用或瞬时相互作用的筛选（如寻找激酶的底物）。
4. 各种动物细胞
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