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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 规格:
100 µg
蛋白名称:BCL6蛋白, BCL6 protein
蛋白构建:A DNA sequence encoding the human BCL6 (P41182) N-terminal fragment (Met 1-Met 150) was fused with a Trx and a polyhistidine tag at the N-terminus.
表达宿主:E. coli
蛋白纯度:> 92 % as determined by SDS-PAGE
蛋白活性:0
蛋白内毒素:Please contact us for more information.
预测N端:Met
蛋白分子量:The recombinant human BCL6/Trx fusion protein consisting of 309 amino acids and has a calculated molecular mass of 34.2 kDa. It migrates as an approximately 33 kDa band in SDS-PAGE under reducing conditions.
蛋白NP号:P41182
蛋白氨基酸序列:Met1-Met150
蛋白标签:N-Trx & His
蛋白保存条件:Store it under sterile conditions at -20℃ to -80℃. It is recommended that the protein be aliquoted for optimal storage. Avoid repeated freeze-thaw cycles.
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文献和实验质芯片检测。此外,肽芯片或基于质谱的方法[ 20,21] 也可以用于这方面。 我们在此介绍基于蛋白质芯片技术的蛋白磷酸化筛选方法和高通量确定蛋白激酶底物的方法。我们已成功地用这种筛选工具鉴定大麦酪蛋白激酶 2α ( CK 2α) 和不同的拟南芥丝裂原活化蛋白(MAP) 激酶 [23] 的新靶标。我们这个方法使用本书第 28 章详细描述的植物蛋白质芯片(见第 28 章)。在放射性【 γ33 磷】三磷酸腺苷存在的条件下,用可溶和具有活性的激酶孵育芯片。通过磷屏成像仪或 X 射线胶片检测到的放射性信号,对可能
。 2019 年 4 月 Thomas G Fazzio 教授等发表在 Cell 期刊的 uliCUT&RUN 技术,将蛋白质-DNA 互作研究升级到单细胞水平。近几个月来,又相继有文章报道了 CUT&Tag 等技术,进一步优化了蛋白质-DNA 互作研究方法,本文将对系列方法一并总结介绍。 1.蛋白质-DNA 互作新技术发展历程 1997 年 Orlando等研发出ChIP[1],主要用于研究转录因子与 DNA 结合位点的序列信息。 2009 年 Dominic Schmidt
,以介导适当的蛋白质折叠或稳定,或将新生蛋白质引导到不同的细胞区室(例如,细胞核、膜)。折叠和定位完成后发生其他修饰,以激活或灭活催化活性或以其他方式影响蛋白质的生物活性。蛋白质也与靶向降解蛋白质的标签共价连接。除了单一的修饰外,蛋白质通常还通过翻译后切割和通过蛋白质成熟或激活的分步机制增加功能基团的组合进行修饰。根据修饰的性质,蛋白质 PTM 也可以是可逆的。例如,激酶在特定的氨基酸侧链上磷酸化蛋白质,这是催化激活或失活的常用方法。反之,磷酸酶水解磷酸基团将其从蛋白中去除,逆转生物活性。肽键的蛋白
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