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- 2025年07月13日
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溶菌酶（Lysozyme，EC 3.2.1.17），即N-乙酰胞壁质酶（N-acetylmuramidase），广泛分布于自然界各种生物体中。它最早由法国科学家Nicolle在1907年报道（被称为枯草芽孢杆菌溶解因子），1909年Laschtschenko报道鸡蛋清的强抑菌作用跟酶有关，1922年，英国科学家Fleming发现，人的鼻涕、唾液、眼泪等也有强的溶菌活性并将该溶菌作用因子命名为溶菌酶（lysozyme）。1959～1963年，Salton发现溶菌酶作用于N-乙酰壁酸和N-乙酰氨基葡萄糖之间β-1，4糖苷键。1967年，结构生物学奠基人、英国科学家David Phillips通过X-射线衍射研究解析了其三级结构，成为近代酶化学研究中重大的成果之一。鸡蛋清溶菌酶是动物源溶菌酶的典型代表，也是目前研究得最透的一类溶菌酶。它在鸡蛋清中的含量占2%～4%，等电点在pH 10.8左右，由129个氨基酸组成，分子量为14000，能溶解溶壁小球菌、巨大芽孢杆菌、黄色八叠球菌等革兰氏阳性细菌，对革兰氏阴性细菌无分解作用。溶菌机理相当复杂，其最适作用温度为50℃，化学性质很稳定，pH在1.2～11.3之间变化不会影响酶结构太大的改变，遇热该酶也很稳定。pH4～7的范围内，酶在100℃处理1分钟仍有近100%的活力，但在碱性环境条件下，酶稳定性较差。维持其稳定性的结构主要由4个二硫键、氢键及疏水键等。
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文献和实验溶菌酶 溶菌酶(1ysozyme)因具有溶菌活性而得名。根据作用对象，分为细菌胞壁溶菌酶和真菌胞壁溶菌酶；根据来源，分为人、动物、植物和微生物溶菌酶。人溶菌酶检出于泪液、唾液、乳汁等，由M中组成性地产生。动物中的溶菌酶以鸡蛋清中含量最高，是溶菌酶的代表。鸡蛋清溶菌酶属于一种稳定的碱性蛋白，由129个氨基酸残基组成，分子质量为14kDa。 溶菌酶可直接作用于革兰阳性菌胞壁裸露的肽聚糖。肽聚糖由三种成分共同构成立体网状结构，即N-乙酰
一种低分子量（ 14700道尔顿）的、不耐热的碱性蛋白质，其中富含精氨酸。人体内许多组织及体液中都含有溶菌酶，以乳汁、唾液、肠道以及吞噬细胞溶酶体颗粒中含量较多，组织中含量较少。正常的尿液、汗液及脑脊液中不含溶菌酶。溶菌酶能直接水解革兰氏阳性菌细胞壁中乙酰葡糖胺与乙酰胞壁酸分子间的连接，使细胞壁破坏，水分进入，细胞崩解。而革兰氏阴性菌细胞壁粘肽层外有一层脂多糖和脂蛋白，故不受溶菌酶的影响。在抗体存在下，脂多糖及脂蛋白受到破坏时，溶菌酶才能发挥作用；在有抗体、补体、溶菌酶
亦称胞壁质酶。 EC． 3． 2． 1． 17．作用于细菌细胞壁的胞壁质，水解 N-乙酰胞壁酸与 N-乙酞葡糖胺之间的β -1， 4-胞壁酰胺键。因此当它作用于活菌时，由细胞壁造成的抗渗透压作用就会丧失，从而产生溶菌现象。另外，对反应产物寡糖的测定，可为细胞壁化学结构的研究提供重要手段。广泛存在于动物的各种组织、分泌液以及卵白中。从一些植物（甘蓝，芜菁等）中也发现有该酶存在。卵白中含量多且易于结晶提纯，因此对卵白溶菌酶进行了广泛的研究。该酶对硝基苯 -N， N′ -二乙酰二糖苷那种合成二
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