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- 2026年01月12日
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多肽常见问题
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上海万生昊天生物技术有限公司
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（1）多肽稳定性
关于多肽的一个常见的误解是多肽像蛋白质一样是不稳定的。事实上，多肽比蛋白质稳定得多，因为两个影响蛋白质稳定性的因素不存在多肽合成中。这两个因素是第三次折叠和蛋白酶的污染。
蛋白质很容易变性，因为它的三级结构是由非共价键联结的，例如静电相互作用和疏水相互作用。由于长度短，大多数肽没有足够量的这种相互作用使每个分子折叠到规定的三级结构。结果多肽不能像蛋白质一样变性。在这种假设下，多肽只能通过共价修饰或者肽键断裂被破坏。不像蛋白质是从充满各种蛋白酶的细胞里被纯化，合成的多肽被蛋白酶污染的机会是极其小的。
反应有可能会破坏例如氧化需要极端pH值的多肽。在中性pH条件下，大多数生物实验的进行速度很慢。细菌污染可能是一个比那些反应更严重的威胁，因为多肽是细菌的一种良好的营养源。因此，溶剂过滤比多肽的稳定更重要。
一般情况下，在正常条件下，多肽溶液在室温下能保存几天，在4度保存几个星期和在-20度保存若干个月或更多；冻干的多肽粉末在室温下能保存几个月，在-20度下保存几年。
（2）多肽浓度
精确测定多肽浓度比许多人预期的更复杂。事实上，没有一个简单的通用方法能用。称重和紫外线吸收力是两个最常用的方法。
a. 称重：它只能提供粗略估计的多肽含量。首先，多肽粉末是不容易处理的。精确称量少量（<3毫克）尤其是问题。另一个问题是，肽可以含有各种含量的水和即使被大范围冻干后含有的较少程度的反离子。水的的含量范围从约5％至20％，有的甚至> 40％。实际含量取决于多肽序列。反离子的类型和数量取决于用于多肽纯化的溶剂和多肽序列。由这些水分子产生的不确定性不能被忽略。
b. 紫外线吸收性：如果您的多肽含有一个酪氨酸或色氨酸残基，多肽的定量分析就变得更加简单。色氨酸在282 nm处的摩尔吸光度[1 /（M *厘米）]是5700，酪氨酸在在275 nm处的摩尔吸光度是1400。在0.1N的NaOH中，酪氨酸的-OH基团充分去质子化。这就使酪氨酸的吸收峰为293纳米。在此条件下，它的摩尔吸光度增加到2400。值得关注的是，如果肽的侧链之间有相互作用，紫外线吸收率可以不同。对于小的亲水性肽，这不是问题。在水溶液中，这些肽通常采用伸展构象，所有的侧链是完全暴露于溶剂中的。但对于长的疏水性多肽，这种假设是不完全正确的。有时可观察到低程度聚合和折叠。出于这个原因，我们认为，酪氨酸在0.1N NaOH中，在293 nm处的吸光度相对比较合适，因为在此条件下，肽是完全变性的。它唯一的缺点是，用于浓度测定的样品不能被恢复。
如果您的肽不含有色氨酸或酪氨酸，准确了解肽的浓度是至关重要的，唯一合理的选择是氨基酸定量分析。当然，这超出大多数实验室的日常操作。
基于上面的讨论，为了多肽的浓度的精确测定，我们强烈建议在你的多肽的N-或C-末端添加一个酪氨酸残基。
（3）N-末端乙酰化和的C-末端酰胺化
人们经常认为用乙酰基和酰胺基分别阻断肽的两端能增加肽的稳定性，实际上这是不正确的。
大多数合成肽的序列都来源于蛋白质片段。在一个蛋白质中，多肽序列的N末端和C末端形成肽键。这不同于合成肽含有不带电荷的两端。带电荷和不带电荷的多肽的物理化学性质是完全不同的，反过来这些性质又影响多肽的功能。通过乙酰基和酰胺基分别封闭N端和C端，这些问题可以被解决，并且可以使合成肽的两端更像肽键。因为这个原因，我们用于抗体生产的多肽是末端封闭的，除非抗原位于蛋白的末端。因为同样的原因，我们建议顾客在进行其它功能性研究时封闭合成肽的两端。
没有理论基础支持有自由端的多肽是不稳定的。
（4）多肽溶解度
当试图将多肽溶解在执行多肽生物功能的水溶液中时，溶解度成为关注的焦点。对于有机溶剂，溶解度根本就不是问题—几乎所有的多肽都能溶解在有机溶剂中。但是这并没有多大的帮助，因为大多数肽的研究不能再有机溶剂中进行。
肽的溶解度最终取决于它的序列。如果您的肽含有高比例的疏水残基，您就交好运了。不幸的是，大多数研究人员不得不以他们现有的肽进行工作，除非他们想改变他们的研究项目。在可以操作的条件，pH值可能是最重要的。我们发现，在许多情况下，改变1-3个pH值单位可以使非常稳定的多肽完全溶解。过渡曲线通常是很陡峭的。在一个很窄的pH范围内，溶液从浑浊变得清澈。这可能是由于某些残基电离状态的改变，比如组氨酸。
还有另一个原因使pH值调整变得重要。由于用于肽纯化的HPLC溶剂含有0.1%的不能通过冻干彻底除去的TFA，收到的多肽通常含有少量的TFA。从而使得肽溶液比你预期的更具有酸性。
对于难以溶解的肽，你可以在有机溶剂中制备更高浓度的原液，例如DMS，并且在生物功能检测期间稀释肽。大多数的检测能容纳1-2%的DSMO，一些甚至是5%。然而这并不是总是起作用的。一些肽当从DMSO中稀释时甚至在更低浓度时聚集和沉淀。
关于多肽的一个常见的误解是多肽像蛋白质一样是不稳定的。事实上，多肽比蛋白质稳定得多，因为两个影响蛋白质稳定性的因素不存在多肽合成中。这两个因素是第三次折叠和蛋白酶的污染。
蛋白质很容易变性，因为它的三级结构是由非共价键联结的，例如静电相互作用和疏水相互作用。由于长度短，大多数肽没有足够量的这种相互作用使每个分子折叠到规定的三级结构。结果多肽不能像蛋白质一样变性。在这种假设下，多肽只能通过共价修饰或者肽键断裂被破坏。不像蛋白质是从充满各种蛋白酶的细胞里被纯化，合成的多肽被蛋白酶污染的机会是极其小的。
反应有可能会破坏例如氧化需要极端pH值的多肽。在中性pH条件下，大多数生物实验的进行速度很慢。细菌污染可能是一个比那些反应更严重的威胁，因为多肽是细菌的一种良好的营养源。因此，溶剂过滤比多肽的稳定更重要。
一般情况下，在正常条件下，多肽溶液在室温下能保存几天，在4度保存几个星期和在-20度保存若干个月或更多；冻干的多肽粉末在室温下能保存几个月，在-20度下保存几年。
（2）多肽浓度
精确测定多肽浓度比许多人预期的更复杂。事实上，没有一个简单的通用方法能用。称重和紫外线吸收力是两个最常用的方法。
a. 称重：它只能提供粗略估计的多肽含量。首先，多肽粉末是不容易处理的。精确称量少量（<3毫克）尤其是问题。另一个问题是，肽可以含有各种含量的水和即使被大范围冻干后含有的较少程度的反离子。水的的含量范围从约5％至20％，有的甚至> 40％。实际含量取决于多肽序列。反离子的类型和数量取决于用于多肽纯化的溶剂和多肽序列。由这些水分子产生的不确定性不能被忽略。
b. 紫外线吸收性：如果您的多肽含有一个酪氨酸或色氨酸残基，多肽的定量分析就变得更加简单。色氨酸在282 nm处的摩尔吸光度[1 /（M *厘米）]是5700，酪氨酸在在275 nm处的摩尔吸光度是1400。在0.1N的NaOH中，酪氨酸的-OH基团充分去质子化。这就使酪氨酸的吸收峰为293纳米。在此条件下，它的摩尔吸光度增加到2400。值得关注的是，如果肽的侧链之间有相互作用，紫外线吸收率可以不同。对于小的亲水性肽，这不是问题。在水溶液中，这些肽通常采用伸展构象，所有的侧链是完全暴露于溶剂中的。但对于长的疏水性多肽，这种假设是不完全正确的。有时可观察到低程度聚合和折叠。出于这个原因，我们认为，酪氨酸在0.1N NaOH中，在293 nm处的吸光度相对比较合适，因为在此条件下，肽是完全变性的。它唯一的缺点是，用于浓度测定的样品不能被恢复。
如果您的肽不含有色氨酸或酪氨酸，准确了解肽的浓度是至关重要的，唯一合理的选择是氨基酸定量分析。当然，这超出大多数实验室的日常操作。
基于上面的讨论，为了多肽的浓度的精确测定，我们强烈建议在你的多肽的N-或C-末端添加一个酪氨酸残基。
（3）N-末端乙酰化和的C-末端酰胺化
人们经常认为用乙酰基和酰胺基分别阻断肽的两端能增加肽的稳定性，实际上这是不正确的。
大多数合成肽的序列都来源于蛋白质片段。在一个蛋白质中，多肽序列的N末端和C末端形成肽键。这不同于合成肽含有不带电荷的两端。带电荷和不带电荷的多肽的物理化学性质是完全不同的，反过来这些性质又影响多肽的功能。通过乙酰基和酰胺基分别封闭N端和C端，这些问题可以被解决，并且可以使合成肽的两端更像肽键。因为这个原因，我们用于抗体生产的多肽是末端封闭的，除非抗原位于蛋白的末端。因为同样的原因，我们建议顾客在进行其它功能性研究时封闭合成肽的两端。
没有理论基础支持有自由端的多肽是不稳定的。
（4）多肽溶解度
当试图将多肽溶解在执行多肽生物功能的水溶液中时，溶解度成为关注的焦点。对于有机溶剂，溶解度根本就不是问题—几乎所有的多肽都能溶解在有机溶剂中。但是这并没有多大的帮助，因为大多数肽的研究不能再有机溶剂中进行。
肽的溶解度最终取决于它的序列。如果您的肽含有高比例的疏水残基，您就交好运了。不幸的是，大多数研究人员不得不以他们现有的肽进行工作，除非他们想改变他们的研究项目。在可以操作的条件，pH值可能是最重要的。我们发现，在许多情况下，改变1-3个pH值单位可以使非常稳定的多肽完全溶解。过渡曲线通常是很陡峭的。在一个很窄的pH范围内，溶液从浑浊变得清澈。这可能是由于某些残基电离状态的改变，比如组氨酸。
还有另一个原因使pH值调整变得重要。由于用于肽纯化的HPLC溶剂含有0.1%的不能通过冻干彻底除去的TFA，收到的多肽通常含有少量的TFA。从而使得肽溶液比你预期的更具有酸性。
对于难以溶解的肽，你可以在有机溶剂中制备更高浓度的原液，例如DMS，并且在生物功能检测期间稀释肽。大多数的检测能容纳1-2%的DSMO，一些甚至是5%。然而这并不是总是起作用的。一些肽当从DMSO中稀释时甚至在更低浓度时聚集和沉淀。
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文献和实验相关实验
采用模型系统进行研究，可以得到对蛋白质的立体化学有贡献的实质性理解。合成多肽为确定与蛋白质的结构和功能有关的构象及相互作用，提供了颇具吸引力的途径。 螺旋结构是蛋白质、核酸、多糖及许多合成多肽的共同结构特征。研究模型多肽在固态和溶液中的螺旋结构，对明确解释在纤维蛋白和球蛋白的构象研究中得出的结论具有重要意义。 多肽是由α氨基酸按下面的通式组成的聚酰胺，其中R是α氨基酸中的侧链： 根据下面的基本假定，Pauling和Corey设想α-螺旋是折叠多肽比较稳定的二级结构之一： 多肽残基是反式共
1.手动移液器吸取粘稠或易挥发样品时怎样保证吸液量准确？ 吸取粘稠样品建议用外置活塞的连续分配移液器。如果使用内置活塞手动移液器，可以采用反向移液法，吸液时按压吸排液按钮至第二停点，排液时按压按钮至第一停点，可以保证吸液量的准确性。 2.检查移液器是否漏液的方法？ 吸液后在液体中停 1-3 秒观察吸头内液面是否下降；如果液面下降首先检查吸头是否有问题。 确认吸头没问题，有可能是活塞组件的问题，此时应联系厂家维修人员。 3.移液器可以吸取有机溶剂吗？ 答：移液器不直接接触样品
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