多核苷酸磷酸化酶

多核苷酸磷酸化酶polynucleotide phospho－rylase

　　 S． Ochoa、 M． Grunberg－ Monago（ 1955），在棕色固氮菌（ Azotobacter vinelandii）中发现的酶，广泛存在于微生物中。催化（ NMP） 　　因为对核苷酸的特异性低，可以用来合成各种多聚物。也可以由大肠杆菌、藤黄微球菌（ Micro－ coccus luteus）精制出高纯度的酶，分子量均约 20万，性质也相同。聚合反应时有作为引物（ primer）的寡核苷酸起作用，对于反应速度几乎没有影响。另一方面，逆反应是从

磷酸化酶 phosphorylase

　　催化糖苷键进行可逆的磷酸分解的一类酶之总称。参与生物体内多糖和核苷等糖苷的合成和分解。狭义的指α -葡聚糖磷酸化酶。（ 1）α -葡聚糖磷酸化酶（α -glucan phosphorylase），广泛分布于动物（肝脏），植物、微生物中，已从马铃薯中分离出结晶。淀粉（淀粉磷酸化酶）和糖原（糖原磷酸化酶）的磷酸分解，生成 1- 磷酸葡萄糖。   　　（ 2）蔗糖磷酸化酶：在微生物嗜糖假单胞菌（ Pseu－ domonas

磷酸化酶a phosphorylase a

为糖原磷酸化酶的活性型。是催化糖原发生磷酸解而形成1-磷酸（ G－ 1－ P）葡萄糖反应的酶， Δ G°′ = 0.73卡。从 a（ 1→ 4）键的非还原端开始分解，分子量约 38万，具有 4个相同的亚基，每个亚基含有活性丝氨酸残基和磷酸吡哆醛。存在于肌肉里， Cori夫归曾将之提纯。最适 pH为 6.8。