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Caspase-3 Antibody

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  • Cell Signaling Technology已认证
  • USA
  • 2026年05月27日
  • W, IP, IHC-P
  • Rabbit
  • H,M,R,Mk
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    • 抗体英文名

      Caspase-3 Antibody

    • 抗原

      synthetic peptide corresponding to residues surrounding the cleavage site of human caspase-3

    • 应用范围

      W, IP, IHC-P

    • 宿主

      Rabbit

    • 级别

      详见MSDS文件

    • 库存

      大量

    • 保质期

      详见说明书

    • 适应物种

      H,M,R,Mk

    • 供应商

      CST

    • 是否单克隆

      多克隆

    • 保存条件

      -20°c

    pathway more info application references datasheet PDF MSDS PDF protocols

    Applications Key: W=Western Blotting IP=Immunoprecipitation IHC-P=Immunohistochemistry (Paraffin)
    Reactivity Key: H=Human M=Mouse R=Rat Mk=Monkey
    Species cross-reactivity is determined by western blot. Species enclosed in parentheses are predicted to react based on 100% sequence homology.

    Applications Reactivity Sensitivity MW (kDa) Source
    W IP IHC-P H M R Mk Endogenous 17, 19, 35 Rabbit
    Protocols
    Specificity / Sensitivity

    Caspase-3 Antibody detects endogenous levels of full length caspase-3 (35 kDa) and the large fragment of caspase-3 resulting from cleavage (17 kDa).

    Source / Purification

    Polyclonal antibodies are produced by immunizing animals with a synthetic peptide corresponding to residues surrounding the cleavage site of human caspase-3. Antibodies are purified by protein A and peptide affinity chromatography.

    Western Blotting

    Western Blotting

    Western blot analysis of extracts from Jurkat cells, untreated or etoposide-treated (25uM, 5hrs), and NIH/3T3 cells, untreated or staurosporine-treated (1uM, 3hrs), using Caspase-3 Antibody.

    IHC-P (paraffin)

    IHC-P (paraffin)

    Immunohistochemical staining of paraffin-embedded human tonsil, showing cytoplasmic localization, using Caspase-3 Antibody.

    Background

    Caspase-3 (CPP-32, Apoptain, Yama, SCA-1) is a critical executioner of apoptosis, as it is either partially or totally responsible for the proteolytic cleavage of many key proteins, such as the nuclear enzyme poly (ADP-ribose) polymerase (PARP) (1). Activation of caspase-3 requires proteolytic processing of its inactive zymogen into activated p17 and p12 fragments. Cleavage of caspase-3 requires the aspartic acid residue at the P1 position (2).

    1. Fernandes-Alnemri, T. et al. (1994) J. Biol. Chem. 269, 30761-30764.
    2. Nicholson, D. W. et al. (1995) Nature 376, 37-43.
    Application References

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