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文献和实验,在中性和弱碱性条件下可以和固定化的金属离子相互作用(如Ni离子,Zn离子,Co离子等),从而达到纯化蛋白的目的。此系统的洗脱方式可以用过三种非特异性步骤达成: 降低pH(4.5-6) b. 加入EDTA C.不同浓度咪唑溶液(20-250mM) 当蛋白洗脱完毕后,使用EDTA使纯化树脂与金属离子分离,即可完成树脂的再生。 Strep-tag®则是基于链霉亲和素(Streptavidin)和生物素这一自然的相互作用,将Strep-tag®II(WSHPQFEK)或Twin-Strep-tag®
性或强碱性,只能在极端pH与阳离子交换树脂或阴离子交换树脂结合,如钙调蛋白只能在pH2时与阳离子交换树脂结合。6.疏水性多数疏水性的氨基酸残基藏在蛋白质的内部,但也有一些在表面。蛋白质表面的疏水性氨基酸残基的数目和空间分布决定了该蛋白质是否具有与疏水柱填料结合从而利用它来进行分离的能力。因其廉价和纯化后的蛋白质具有生物活性,是一种通用性的分离和纯化蛋白质的工具。高浓度盐水溶液中蛋白质在柱上保留,在低盐或水溶液中蛋白质从柱上被洗脱,故特别适用于浓硫酸铵溶液沉淀分离后的母液以及该沉淀用盐溶解后的含有目标
一些方面,现归纳如下 A. 电导率不同,纯水电导率一般在2-10us/cm之间,超纯水的电导率为0.056us/cm;有机物、细菌、微粒数等指标也大不相同,比如有机物纯水是几十ppb以上,而超纯水为几个ppb,简单地说超纯水中已经没有什么杂质,接近于理论上的水 B. 制造的难易程度不同,目前市场上使用的纯水基本上都是经过反渗透和蒸馏两种方法制得,而超纯水是在纯水的基础上还要经过紫外光氧化技术(185nm)、抛光核子级树脂处理,微滤或超滤等一系列复杂的纯化技术制得的 C. 在实验中的应用范围不同
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