抗组氨酸标签(HIS-Tag)试剂盒免费代测

对比 Strep-tag 与 His-tag 系统异同点？

得到所需的蛋白质，为目前所常用的技术方法。 His-tag系统有很高的蛋白产量(5–40 mg/ml resin)，但理想情况下的纯度约为80%左右。但如需在随后的分析中测量蛋白质的功能，就需要再进行更多的cleaning steps。 Strep-tag®系统一步纯化满足的纯度可达到95%，无需进行更多的纯化步骤即可直接进行蛋白的分析。产量数据为16 mg/ml。 深度对比Strep-tag®与His-tag系统 His-tag是以6个组氨酸残基组合的融合标签，其基于蛋白质表面的组氨酸残基侧链

His-Tag原核表达――Qiagen

科技公司，而Nextal是一家研究蛋白质晶体学的公司，他们拥有一套体系可以简化制备用于蛋白质晶体成像的蛋白的过程。它的加入为Qiagen在蛋白质研究这一块注入了新鲜的血液。用基因工程的手段表达蛋白质，必需经过纯化才能实现最终目的。不同性质的蛋白质纯化条件各不相同太难摸索，这一点和核酸相差甚远，所以将目的蛋白和一个亲和纯化标签融合表达，通过亲和纯化Tag蛋白来纯化目的蛋白，就成为常用的迂回手段。大的Tag最后要经过切割得到目的蛋白，而His-Tag，这个只有6个组氨酸大小的标签在pH8.0时不带电，很小，几乎没有

聊一聊蛋白纯化都在讨论的质与量

十分重要，因其不仅影响蛋白的表达，而且也影响随后的纯化过程。除耐受缓冲液条件有限外，当选择宿主表达系统时，His-tag 也有一些局限。 His-tag 大肠杆菌表达系统中较为有利，但实际情况下对于酵母，哺乳动物和昆虫细胞表达系统，尤其是分泌蛋白的纯化中，His-tag 系统则有局限。因为酵母和昆虫细胞的培养基 pH 通常为酸性，会干扰 His-标签蛋白与 IMAC 纯化树脂的结合。而酵母和哺乳动物细胞培养基，则通常含有氨基酸会竞争 His-标签的结合位点，如组氨酸，谷氨酰胺或精氨酸。 Strep