为什么毕赤酵母诱导蛋白的酶液有酶活没有蛋白条带？

原因有以下:

表达上清中检测不到目的蛋白，可能因为蛋白表达量低，而没有检测到。如果蛋白浓缩N倍之后仍然检测不到，可能因为蛋白没有分泌出来，可通过裂解酵母来检测胞内蛋白，具体的方法查阅相关文献。

　　诱导过程是否合理。包括诱导体系、甲醇浓度（一般在0.5%-1.0%）、转速等。如果诱导的过程也没有问题，可先检测mRNA有没有转录。如果证明已转录，实验仍不成功，建议替换酵母株，重新实验。

可能是蛋白存在降解，或者是蛋白被灭活

毕赤酵母诱导蛋白的酶液有酶活但没有蛋白条带可能有以下几个原因：

1.蛋白质表达量很低：在SDS-PAGE分离蛋白质的过程中，如果表达量很低，可能无法检测到蛋白条带。

2.蛋白质在毕赤酵母中表达不稳定：毕赤酵母中的表达系统和真核生物不同，蛋白质的表达往往是暂时的、非常短暂的。如果蛋白质表达不稳定，可能在采集样品的过程中已经被降解或丢失。

3.蛋白质被部分降解或结构发生改变：蛋白质在毕赤酵母中表达时，可能会被降解或发生结构改变，导致无法识别出正确的蛋白条带。

4.蛋白质溶解或电泳条件不当：如果蛋白质不能完全被溶解或电泳条件不当，也可能导致无法检测到蛋白条带。

针对这些问题，可以考虑优化表达条件、提高表达量、优化蛋白质溶解和电泳条件、进行Western blot等方法来验证酶活是否对应于目标蛋白。