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        蛋白17kd左右,能跟肝素亲和,现在用聚乙二醇修饰它,分子量增加5000左右,请问修饰后怎么分开修饰的和未修饰的呢?

        相关实验:疏水作用层析在蛋白质纯化中的理论及应用实验

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        2 个回答

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        天一湖医者

        有帮助

        可以用凝胶色谱纯化的方法试试。

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        未来9

        有帮助

        大多用凝胶过滤,毕竟PEG是链状的分子,在柱子上和普通蛋白行为不一样,修饰度越高那么出峰也越后,因此蛋白选择sephadex G50试试,它的范围在1000-30000,应该是不错的选择。此外PEG是个疏水性的链,修饰后的蛋白疏水性增强,修饰度越高,疏水性越强,可以用这个原理分离。离子交换也可以选择,因为同样道理,修饰度越高,电荷被屏蔽也越多,电荷也越少,因此应该修饰度越高越先出。

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