α-螺旋 α-helix

互联网2013-11-14

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　　蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示，是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构，各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键，所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林（ L． Pauling）提出的蛋白质二级结构模型的一种，此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X射线衍射图象

天然球蛋白都是右旋的。右旋α -螺旋在圆二色性光谱上，在 222毫微米和 206毫微米有负峰值，在 190毫微米有正峰值，所以可利用此性质证实其存在于天然蛋白质中，并可进行定量分析。

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