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        α-螺旋(α-helix)

        互联网

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          存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构(见图)。由于羊毛和皮革等工业的需要,英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质,发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初, L C.波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型,很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱,自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。

         

          α -螺旋结构的主要特征为:①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由 3.6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为 5.44埃;②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是:每个氨基酸残基的 N H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的 C O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环,包含 13个原子。因此,α -螺旋常被准确地表示为 3.613 螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。

          50年代末 60年代初, J C.肯德鲁与 M F.佩鲁茨用 X射线衍射法相继解出了结晶肌红蛋白和血红蛋白的立体结构,此后陆续又解出了大量蛋白质的立体结构。这些结果证明,α -螺旋的确广泛存在于各类蛋白质分子中,不过有时与当初 L C.波林确定的某些参数值有些偏离。

         

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