抗体的概念、产生机制及结构

抗体的概念

抗体（antibody, Ab），也叫免疫球蛋白（immunoglobulin, Ig），是血液和组织液中的一类糖蛋白，由B细胞接受抗原刺激后增殖分化成的浆细胞产生，能与相应抗原特异性地结合，是介导体液免疫的重要效应分子。1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。后来研究证实，Ig和Ab在结构及功能上完全一致，因此可认为二者的概念等同。Ig可分为分泌型和跨模型，前者主要存在于血液和组织液中，发挥各种免疫功能；后者则是构成B细胞表面的抗原受体。我们常说的抗体其实就是分泌型的Ig。

抗体的产生机制

图1：抗体产生机制示意图

B淋巴细胞通过B细胞受体（BCR）识别抗原，抗原提呈细胞（APC）对抗原进行摄取、加工、递呈，辅助性T细胞（Th）被APC激活后分泌多种细胞因子与B细胞上的细胞因子受体结合并相互作用向B细胞提供协同刺激信号。一旦受到刺激，B细胞开始分裂，最终转化为可分泌抗原特异性抗体的浆细胞。

抗体的基本结构

所有Ig的单体结构非常类似，由两条重链和两条轻链组成，重链之间及重链和轻链之间由二硫键连接，形成的构象与英文大写字母“Y”类似。根据重链的不同将Ig分为5个同种型（isotype）,分别是IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。其中IgG、IgD和IgE只有单体形式，而IgA和IgM具有由数个相同单体组成的多聚体形式。

图2：抗体结构示意图

Ig轻链和重链中氨基酸序列变化较大的区域称为可变区（variable region, V）,氨基酸序列较保守的区域称为恒定区（constant region, C）。重链和轻链可变区（VH和VL）各有3个区域的氨基酸组成和序列高度可变，称为高变区或互补决定区（complementarity determining region, CDR），分别为CDR1、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（framework region, FR）。正是VH和VL的3个CDR在空间上形成了特定构象，从而识别和结合抗原，发挥免疫效应，Ig的恒定区则与抗体的生物学效应相关。