使用 pymol 对蛋白结构进行 align

Align

align 首先执行序列比对，然后进行结构叠加，进行多次迭代以便进行微调，在蛋白序列相似性大于 30% 的时候可以达到良好的效果。

用途

Align 常常在结构生物学以及虚拟筛选中使用，当对不同的蛋白结构并对其进行比较时，我们就可以使用 align 比较蛋白结构，查看两者之间的差异，这个结构上的差异有一个量化的指标就是 RMSD。它的概念和计算方式，都会在下面列出。目前，pymol 是一个很流行的三维蛋白结构显示工具。本次的目的是，使用 pymol 对蛋白结构进行 align，结果可以通过肉眼观测或者 RMSD 进行量化。

用法

align mobile, target [, cutoff [, cycles

[, gap [, extend [, max_gap [, object

[, matrix [, mobile_state [, target_state

[, quiet [, max_skip [, transform [, reset ]]]]]]]]]]]]]

解释：

mobile = 字符串：需要移动的对象名

target = 字符串：目标的对象名

cutoff = 浮点数：截断值，默认 2.0

cycles = 整数：最大循环数，默认 5

gap, extend, max_gap: 序列对比参数

object = 字符串：创建的一个比较对象名，默认无

matrix = 字符串：序列比对的替换矩阵的文件名，默认 BLOSUM62

mobile_state = 整数：移动选择的对象状态，默认全状态

target_state = 整数：目标选择的对象状态， 默认全状态

transform = 0/1: 是否做叠加，默认 1

Alignment Objects

可以使用 object = somename 参数创建 align 对象。

align 对象可以：

（1）对比序列查看器

（2）对比原子对结果展示 3D 查看器中的线条

（2）可以保存到 clustalw 序列比对文件

RMSD

单位是埃

RMSD,root-mean-square deviation，也就是均方根偏差。

原子位置的均方根偏差是叠加蛋白质的原子（通常是骨架原子）之间的平均距离的量度。注意，RMSD 计算可以应用于其他非蛋白质分子，如小的有机分子。在球状蛋白质构象的研究中，通常在刚体进行完叠加后通过计算 Cα 原子坐标之间的 RMSD 来表征三维结构的相似性。

等式：

其中 δi 是原子 i 与参考原子之间的距离。计算时通常只计算为骨架重原子 C，N，O 和 Cα 或有时仅计算 Cα 原子。

例如给出两套原子坐标，v 和 w，计算他们的 RMSD 就是，如下。

通常，RMSD 用作两种或更多种蛋白质结构之间相似性的定量测量，通常越低越好。

Examples

结果

alignment.aln 文本内容

alignment

pymol 显示结果

PS：附加鼠标操作流程

1t46 右侧的 A 按钮 -->align-->to molecule-->1oky