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- XK-SJH-A385
- 国产
- 2026年05月27日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
69
- 英文名：
Lactate dehydrogenase (LDH) test kit
- CAS号：
无
- 保质期：
1年
- 供应商：
上海晅科生物科技有限公司
- 保存条件：
2-8℃
- 规格：
50管/24样
乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，LDH）试剂盒
分光光度法 50 管/24 样
正式测定前务必取 2-3 个预期差异较大的样本做预测定
测定意义：
LDH（EC 1.1.1.27）广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中，是糖酵解途径的末端酶， 催化bing酮酸与乳酸之间的可逆反应，伴随着 NAD+/NADH 之间互变。
测定原理：
LDH 催化 NAD+氧化乳酸生成bing酮酸，bing酮酸进一步与 2, 4 - 二硝基ben肼作用生成bing酮酸二硝基 腙，在碱性溶液中显棕红色，颜色深浅与bing酮酸浓度成正比。需自备的仪器和用品：
可见分光光度计、恒温水浴锅、台式离心机、可调式移液器、1 mL 玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水。试剂的组成和配制：
提取液：30mL×1 瓶， 4℃保存；试剂一：液体 15 mL×1 瓶， 4℃保存；
试剂二：粉剂×1 支，-20℃保存，用时加入 10μL 试剂五和 1.3 mL 蒸馏水充分溶解备用，用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
试剂三：液体 15 mL×1 瓶，4℃保存； 试剂四：液体 50 mL×1 瓶，4℃保存； 试剂五：液体 100μL×1 支，4℃保存；
样品测定的准备：
1、细菌、细胞或组织样品的制备：细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量
（104 个）：提取液体积（mL）为 1000~5000：1 的比例（建议 2000 万细菌或细胞加入 1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率 20％或 200W，超声 3s，间隔 10s，重复 30次）；8000g 4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为 1：5~10 的比例（建议称取约 0.1g 组织，加入 1mL 提取液），进行冰浴匀浆。8000g 4℃离心 10min，取上清，置冰上待测。
2、血清（浆）样品：直接检测。
测定步骤：
1、 分光光度计预热 30min 以上，调节波长至 450nm，蒸馏水调零。2、样本测定（在 EP 管中加入下列试剂）
| 试剂名称(μL) | 测定管 | 对照管 |
| 样本 | 50 | 50 |
| 试剂一 | 250 | 250 |
| 试剂二 | 50 | |
| 蒸馏水 | 50 |
| 试剂三 | 250 | 250 |
| 试剂四 | 750 | 750 |
相关图片：
LDH 活力单位的计算：
1、标准条件下测定的回归曲线， y = 0.9108x+0.0037 (x 为标准品浓度，umol/mL；y 为ΔA)。2、血清（浆）LDH 活力的计算
单位的定义：每 mL 血清（浆）每分钟催化产生 1nmol bing酮酸定义为一个酶活力单位。
LDH（nmol/min/mL）=（ΔA-0.0037）÷0.9108÷T×103=73.2×ΔA
3、细胞、细菌和组织中 LDH 活力的计算
- 按样本蛋白浓度计算：
- 按样本鲜重计算：
LDH（nmol/min/g 鲜重）=[（ΔA-0.0037）÷0.9108×V1]÷(W×V1÷V2)÷T×103 =73.2×ΔA÷W
- 按细菌或细胞密度计算：
LDH（nmol/min/104 cell）= [（ΔA-0.0037）÷0.9108×V1]÷(2000×V1÷V2)÷T×103 =0.037×ΔA
V1：加入反应体系中样本体积，0.05mL；V2：加入提取液体积，1 mL；T：反应时间，15 min； Cpr：蛋白质浓度，mg/mL；W：样本质量，g；2000：细胞或细菌总数，2000 万。
1、 标准曲线线性范围为：0.1 umol/mL -2 umol/mL。
2、 ΔA 线性范围为：0.01 -2。
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文献和实验1. 催化特点 ① 高效性 ② 专一性 键专一、基团专一、绝对或几乎绝对专一 ③ 可调节性 酶浓度调节、激素调节、共价修饰调节、限制性蛋白酶的水解作用与酶活调节、抑制剂的调节、反馈调节、金属离子和其他小分子化合物的调节。 2. 影响酶活因素 ①. 酶活测定方式 测定酶活，必须了解酶催化反应总的反应式，而且分析程序必须能够测定底物的消失或产物的生产。还需考虑辅助因子、酶的最适pH值和最适温度。 ②. 酶联测定法 过氧化物酶和它的共底物或辅酶必须过量，使酶联测定不属于限速步骤。 ③ 酶
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