人 NKp46 蛋白, His 标签

NusA技术：显著增强大肠杆菌表达可溶、活性蛋白

前言: NusA融合蛋白表达系统于9年前（1999年）由Davis发明，并在2000年由Novagen首先进行商业化设计和开发，特别推荐用于以NusA作为N端标签时提高在大肠杆菌中难溶的重组表达蛋白的可溶性。NusA融合蛋白表达系统面市至今，已经通过一些高通量表达筛选的评估确认其在可溶性改善方面的有效性。关于NusA融合表达蛋白去除或不去除NusA标签，目的蛋白仍然具有活性的报道也有很多。正是由于NusA标签系统的这种特性，使其成为目前在大肠杆菌表达体系中使用最为广泛的三个融合标签

施一公团队又出新作！进一步解析人类 U2 snRNP 组装过程，提供癌症突变机制新见解

，并且人们对此知之甚少。17S U2 被认为是直接参与早期剪接体组装的人类 U2 snRNP 的功能形式。17S U2 snRNP 的核心成分包括 SF3b 配合物、SF3a 配合物、12S U2 核心、剪接因子 TAT-SF1 和 DDX46。体外实验也表明，SF3b 与 12S U2 核依次组装，形成一种被称为 15S 粒子的中间产物，最终形成 SF3a 复合物。然而，对组装这一过程的蛋白质因子却知之甚少。 最新的研究表明，具有 RNA 伴侣活性的 DDX42 可能是在 U2 snRNP 组装

【资源】大规模蛋白质相互作用研究方法进展

断两种蛋白是否发生相互作用[4~5]。 这一经典的蛋白相互作用研究方法接近于体内环境，那些瞬时、不稳定的两两相互作用也可以被检测到，并且与内源蛋白的表达无关[6]。鉴于这些优点并结合简便高效的Gateway表达载体构建方法[7]，在大规模的蛋白质－蛋白质相互作用研究中酵母双杂交系统得到了最为广泛的应用。Rain 等[8]用该法绘制了人类胃肠道病原菌Helicobacter pylori 的大规模蛋白质相互作用图谱。在261 种蛋白中，确立了 1200 种相互作用关系，涵盖了整个蛋白质组得46