- ¥1960
- 江蓝纯
- jlc-A5867
- 进口/国产
- 2025年07月16日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
1000
- 适应物种：
人/动物/植物
- 应用：
仅供科研研究使用
- 检测方法：
ELISA 法
- 供应商：
江西江蓝纯生物试剂有限公司
- 规格：
96T/48T
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文献和实验存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初， L． C．波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型，很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱，自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。 α -螺旋结构的主要特征为：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋
蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示，是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构，各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键，所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林（ L． Pauling）提出的蛋白质二级结构模型的一种，此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X
的温度。在18°C，选择优化的蛋白质表达条件，这可能会增加表达蛋白质的溶解度。故障排除尝试较低的生长温度和较低的诱导剂浓度可以避免包涵体的形成，并有助于一些不正确的二硫键形成和疏水蛋白的情况。为了保护蛋白质，我们可以在培养后向培养基中加入蛋白酶抑制剂，并在冰上破碎细胞以避免降解。在大肠杆菌裂解物中在天然条件下的蛋白质纯化Trx•Tag™是移植到重组蛋白上的肽序列，可以通过肠激酶去除。这种蛋白质标签是一种增稠标签，可以帮助蛋白质正确折叠并防止它们沉淀。由重组pET-32α（+）载体表达的融合蛋白也含有
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