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- Signalway Antibody
- USA
- 13160
- 2025年07月15日
- WB
- Rabbit
- Hu, Ms, Rt
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 免疫原：
A synthesized peptide derived from human C/EBP around the phosphorylation site of Thr222
- 形态：
liquid
- 保存条件：
Store at -20˚C
- 克隆性：
Polyclonal
- 适应物种：
Hu, Ms, Rt
- 宿主：
Rabbit
- 应用范围：
WB
- 浓度：
1mg/ml
- 抗体英文名：
C/EBP α (Phospho-Thr222) Antibody
clonality:Polyclonal
specificity:Phospho-C/EBP α(Phospho-Thr222) Antibody detects endogenous levels of C/EBP α only when phosphorylated at Thr222
other_names:Apoptotic cysteine protease; Apoptotic protease Mch 5; C/EBP alpha; C/ebpalpha; CAP4; Caspase 8 precursor; CBF-A; CCAAT Enhancer Binding Protein alpha; CCAAT/enhancer binding protein (C/EBP), alpha; CCAAT/enhancer-binding protein alpha; CEBP; CEBP A; CEBP alpha; Cebpa; CEBPA_HUMAN; FADD homologous ICE/CED 3 like protease; FADD like ICE; FLICE; ICE like apoptotic protease 5; ICE8; MACH; MCH5; MORT1 associated CED 3 homolog; accession_no:Swiss-Prot#:P49715
NCBI Gene ID:1050
产品详细信息请点击：C/EBP α (Phospho-Thr222) Antibody
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文献和实验存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自 20世纪 30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初， L． C．波林首先提出一种名为α -螺旋的结构模型，很好地解释了毛发等的 X射线衍射图谱，自此α -螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。 α -螺旋结构的主要特征为：①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋
蛋白质和多肽具有的二级结构之一。如图所示，是以 3.6个氨基酸残基绕一圈的螺旋结构，各个 NH基与紧贴正上面的 C=O形成氢键，所以每旋转 1个螺旋就形成 4个氢键。这种氢键是使α -螺旋结构保持稳定的一个重要因素。α -螺旋是 1951年波林（ L． Pauling）提出的蛋白质二级结构模型的一种，此后由 X射线结晶学证明了存在谷氨酸酯聚台物和肌红蛋白等。继而又证实了许多球状蛋白质的存在。在 X
Immunofluorescence: Rabbit Anti-Murine RELMα
for 25 minutes. 3. Incubate the tissue section with blocking buffer for 20 minutes. 4. Incubate the tissue section overnight at 4?C with Rabbit Anti-Murine RELMα at 4.0 ng/mL in 1X PBS with 0.01% Triton-X and 0.5% BSA. Wash the slide
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