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- 2025年07月07日
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低温保存
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现货
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鹿森生物
- 规格：
瓶装
一般描述
凝血酶是一种Na+变构丝氨酸蛋白酶。它属于糜蛋白酶家族。[1]凝血酶是由两条多肽链组成，一条含有36个氨基酸残基（A链），另一条有259个残基（B链），两条链通过二硫键共价连接。[1]
凝血酶是凝血因子IIa。[2]它是一种丝氨酸内肽酶，水解肽链和酯键，尤其是在Arg羧基侧的。[3]该酶将纤维蛋白原转化为纤维蛋白。[4]产品含有EDTA和额外的稳定剂。
应用
凝血酶可用于重组RELM（抵抗素样分子家族成员）蛋白的表达和纯化。[5]它被用作血小板在纤维蛋白原[6][7] 和免疫染色分散。[8]
凝血酶用于凝血研究，医学研究，蛋白质结构分析和生化研究。它被用作血小板刺激物。[8][9]
生化/生理作用
凝血酶在凝血中有很重要的作用。它作为促凝血因子，能够将纤维蛋白原转化成不能溶解的纤维蛋白结块。通过激活蛋白质C，凝血酶可用作抗凝血剂。[1]
外形
冻干粉
制备说明
储存条件（工作液）：-15至-25℃
抑制剂: DFP, TLCK, PMSF,苯甲脒，α1抗胰蛋白酶α2巨球蛋白，抗凝血酶III，肝素，水蛭素和APMSF
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文献和实验Partially defective store operated calcium entry and Hem (ITAM) signaling in platelets of serotonin transporter deficient Mice.
Wolf K, et al.
PLoS ONE, 11(1), e0147664-e0147664 (2016)
与血液凝固有关的蛋白酶之一。它能水解L-精氨酸的肽、酰胺和酯类。 EC． 3． 4． 21． 5。当血管损伤出血时，存在于血液中的凝血酶原被活化，变成凝血酶。凝血酶把血纤维蛋白原分子 N末端的α和β链的精氨酸 -甘氨酸（ Arg-Gly）键水解，形成血纤维蛋白和血纤维蛋白肽 A和 B。凝血酶在 Ca 的存在下，也作用于第Ⅷ因子，使其成为活性第Ⅷ因子。能水解合成废物对 -甲苯磺酰 -精氨酸 -甲基酯（ TAMe）的酯键。但 TAMe酯酶的活性不一定和血纤维蛋白凝血活性相平衡。以血纤维
血液凝固因子之一。存在于血浆中，亦称第Ⅱ因子。是凝血酶的前身物质，血浆中含量为 10— 15毫克 /分升，分子量为 68000的糖蛋白。糖的含量约占 11％，其中含有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、氨基已糖、唾液酸。电泳上，它分布在α 2 -球蛋白部分，等电点为 pH4.2。含于 Cohn分带Ⅲ /2之中。可被 67％饱和的硫酸铵盐析。可用 BaSO4 、 MgSO4 吸附。在机体内的半减期为 23— 36小时。它在凝血过程中变为凝血酶，其大部分可被消耗掉，残存在血清中者在 15％以下
佚名 凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸残基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile处切开，切除N�端274个氨基酸残基，余下308个氨基酸残基分成A、B两条肽链，由一个二硫键相连，即为凝血酶(thrombin)。(图10－5)因子Va无酶活性，但可使Xa的活性增强350倍，加速凝血酶的生成。磷脂胶粒与酶(Xa)和底物
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