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上海禾午生物科技有限公司
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50T
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文献和实验有一个偶联部位,根据上式计算,当n=2时,△E"O=0.1583V时可释放7.3千卡能量,所以反应底物与生成物的标准氧化还原电位的变化大于0.1583V的部位均可能存在着一个偶联部位。 呼吸链磷酸化的全过程可用下述方程式表示 NADH+H++3ADP+3Pi+1/2O2→NAD++3ATP+4H2O FADH2+2ADP+2Pi+1/2O2→FAD+2ATP+3H2O
ATP或称F0F1 复合物(F0F1 complexes), 该酶在分离状态下具有ATP水解酶的活性,在结合状态下具有ATP合酶的活性, 属F型ATPase。除了线粒体中有ATP合酶外,植物叶绿体的类囊体和好氧细菌都有ATP合酶的同源物,ATP合酶的分子组成和主要特点是: 头部:头部即F1, 细菌和线粒体ATP合酶的F1都是水溶性的蛋白,结构相似,由5种多肽(α、β、γ、δ和ε)组成的九聚体(α3β3γδε),α亚基和β亚基构成一种球形的排列,头部含有三个催化ATP
ATP合酶广泛存在于线粒体、叶绿体、原核藻、异养菌和光合细菌中,是生物体能量代谢的关键酶。该酶分别位于类囊体膜、质膜或线粒体内膜上,参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应,在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP。ATP合酶的F0部分比鞭毛的动力结构的直径将近小一半。鞭毛的运动要经过几百个步骤,而ATP合酶的运动只需要几步。 不同来源的ATP合酶基本上有相同的亚基组成和结构,由突出于膜外的F1和嵌于膜内的F0两部分组成(在叶绿体内分别叫做CF1和CF
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