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- 2025年07月13日
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文献和实验一、原理AsA-POD催化AsA与H2O2反应，使AsA氧化成单脱氢抗坏血酸（MDAsA）。随着AsA被氧化，溶液中290nm波长下的消光值（A290）下降，根据单位时间内A290减少值，计算AsA-POD活性。AsA氧化量按消光系数2.8（mmol/L）/cm计算，酶活性可用每克鲜重每小时氧化AsA的微摩尔数μMol/g·H表示。二、仪器离心机；紫外分光光度计；研钵；试管。三、试剂50mmol/L K2PO4－KH2PO4缓冲液（PH7.0，内含0.1mmol/L EDTA-Na2）
实验原理 AsA-POD催化AsA与H2O2反应，使AsA氧化成单脱氢抗坏血酸（MDAsA）。随着AsA被氧化，溶液中290nm波长下的消光度值（A290）下降，根据单位时间内A290减少值，计算AsA-POD活性。AsA氧化量按消光系数2.8(mmol/L)/cm计算，酶活性可用μmolAsA/(g FW•h)表示。 实验试剂 50mmol/L K2HPO4-KH2PO4缓冲液（pH7.0，内含0.1mmol/L
的差异，因此在电泳时产生不同的泳动速率而相互分离。利用特异性的颜色反应使待测酶着色，这样就可在凝胶中展现出酶谱。过氧化物酶是植物体内常见的氧化酶。植物体内许多生理代谢过程常与它的活性及其同工酶的种类有关。利用过氧化物酶能催化H2O2把联苯胺氧化成蓝色或棕褐色产物的原理，将经过电泳后的凝胶置于有H2O2及联苯胺的溶液染色，出现蓝色或棕褐色部位即为过氧化物酶同工酶在凝胶中存在的位置，多条有色带即构成过氧化物酶同工酶谱。本实验利用连续的盘状凝胶电泳，采用Tris－Gly缓冲系统来分离阴离子过氧化物酶同工
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