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- 2025年07月15日
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艾柏森（北京）生物科技有限公司
X-射线晶体学
抗原表位分析对抗体人源化改造，抗体亲和力提高，抗体稳定性改造，发现新的功能表位，改变抗体特异性，设计新抗体，基于抗原－抗体相互作用的立体构型设计新型功能分子改造抗体都很重要。目前有几种方法用于抗原表位的分析：X-射线晶体学、噬菌体呈递展示随机肽库、LC-MS分析、3D-EM分析等；其中X-射线晶体衍射的方法是最精确的方法，通过抗原-抗体共结晶的方法可以精确到原子级别。
艾柏森生物可以提供IgG、Fab、scFv、F(ab,)2、nanobody、串联scFV等抗体形式的表位作图。
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文献和实验位于斯坦福的新的“飞秒硬X-射线激光装置”（即Linac Coherent Light Source，缩写为LCLS）的启动，让人们对生物成像的一个新时代充满了期待。强烈的超短X-射线脉冲允许在辐射损坏发生之前对小的结构进行衍射成像。本期Nature上两篇论文介绍的“概念证明”实验显示了LCLS的工作情况。Chapman等人通过不能在大晶体中成长的大分子的纳米晶体对结构确定问题进行了研究。他们从膜蛋白“光合体系-I”的一系列纳米晶体获得了超过300万衍射图，并为该蛋白
。当然我会觉得，X-射线晶体衍射方法-蛋白质晶体学无论过去，现在或将来恐怕都会是主要的方法。 那么结构生物学是如何发展起来的呢？1895年伦琴发现了X-射线后，在这一百多年间，X-射线对结构的研究发挥着不可磨灭的功能。没有伦琴的X- 射线，就没有今天的X-射线晶体学。1912年劳埃发现晶体的晶格恰好是X-射线波长的变体，可以作为光栅，能够产生衍射，为晶体结构掀起了一个新的纪`元。22 年后，Bernal 和Crowfoot 两位诺贝尔奖获得者，Bernal 是Crowfoot 的老师
，并且都于 1962 年获得了诺贝尔奖（一个生理学或医学奖，一个化学奖）。同时它们都是最早使用 X 射线的方法来解析生物大分子结构，而这个方法在过去半个世纪里，一直占据结构生物学的统治地位。 在当今结构生物学研究中普遍使用的冷冻电镜，是上个世纪七八十年代开始出现、近两年飞速发展的革命性技术，它可以快速、简易、高效、高分辨率解析高度复杂的超大生物分子结构（主要是蛋白质和核酸），在很大程度上取代并且大大超越了传统的 X 射线晶体学方法。 革命性的冷冻电镜技术 冷冻电镜并不是这两年
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