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- 2026年01月05日
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纯化蛋白质的翻译后修饰鉴定
纯化后蛋白经胰酶消化后，肽混合物可用液相色谱串联质谱进行检测。在对质谱数据进行数据库搜索时，根据要鉴定的翻译后修饰设置相应的参数，从而达到翻译后修饰鉴定的目的。
应用领域：
纯化蛋白的磷酸化、泛素化、Sumoylation、乙酰化、甲基化及糖基化等翻译后修饰的鉴定。
技术优点：
1、蛋白修饰位点覆盖率高；
2、可结合PRM技术定向检测指定的修饰位点。
分析流程
蛋白经Trypsin 酶切（溶液内或胶内），对酶切产物
进行液相色谱串联质谱分析，并通过Mascot等软件
对质谱数据进行分析。
可选数据分析
翻译后修饰肽的鉴定及定量分析
样品要求
纯化蛋白：≥1μg
或考马斯亮蓝染色可见的蛋白胶条带
参考文献
1. Aebersold R, Mann M. Mass spectrometry-based proteomics. Nature. 2003 Mar 13;422(6928):198-207.
2. Witze ES1, Old WM, Resing KA, Ahn NG. Mapping protein post-translational modifications with mass spectrometry.Nat Methods. 2007 Oct;4(10):798-806.
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文献和实验水解断裂是热力学上有利的反应，因此可永久去除肽序列或调节结构域。因此，分析蛋白质及其翻译后修饰对于心脏病、癌症、神经退行性疾病和糖尿病的研究尤为重要。PTMs 的特征，虽然具有挑战性，但提供了对病因学过程下的细胞功能的无价的洞察。在技术上，研究翻译后修饰蛋白的主要挑战是开发特异性的检测和纯化方法。幸运的是，这些技术障碍正在用各种新的和精炼的蛋白质组学技术来克服。Post-translational modifications (PTMs)如上所述，由于存在大量不同的 PTM，无法对所有可能的蛋白质修饰
成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类，第一类是一些酶，例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键，第二类是一些蛋白质分子，它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合，稳定它们的构象，免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用，对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能。
O-GlycBase - O-glycosylated proteins db PhosphoBase - Phosphorylation sites db RESID - Db of Amino Acid Modifications
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