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- 2025年08月15日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
-20℃
- 保质期：
12个月
- 英文名：
Recombinant A Disintegrin And Metalloprotease 8 (ADAM8)
- 库存：
1000
- 供应商：
上海信裕
| Organism species | Homo sapiens (Human) |
| Product No. | xy620Hu01 |
| Source | Prokaryotic expression |
| Host | E.coli |
| Purity | > 95% |
| UOM | 50ug |
| Predicted Molecular Mass | 27.2kDa |
| Predicted isoelectric point | 5.2 |
| Applications | SDS-PAGE; WB; ELISA; IP. |
| Endotoxin Level | <1.0EU per 1µg (determined by the LAL method) |
| Subcellular Location | Membrane; Single-pass type I membrane protein |
| Residues | Ser371~Glu587 (Accession # P78325) with two N-terminal Tags, His-tag and T7-tag |
| Formulation | Supplied as lyophilized form in PBS, pH7.4, containing 5% trehalose, 0.01% sarcosyl. |
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMTGGQQM GRGSEF-SFPRMFSDCS QAYLESFLER PQSVCLANAP DLSHLVGGPV CGNLFVERGE QCDCGPPEDC RNRCCNSTTC QLAEGAQCAH GTCCQECKVK PAGELCRPKK DMCDLEEFCD GRHPECPEDA FQENGTPCSG GYCYNGACPT LAQQCQAFWG PGGQAAEESC FSYDILPGCK ASRYRADMCG VLQCKGGQQP LGRAICIVDV CHALTTEDGT AYEPVPE
Stability Test: The thermal stability is described by the loss rate of the target protein. The loss rate was determined by accelerated thermal degradation test, that is, incubate the protein at 37oC for 48h, and no obvious degradation and precipitation were observed. (Referring from China Biological Products Standard, which was calculated by the Arrhenius equation.) The loss of this protein is less than 5% within the expiration date under appropriate storage condition.
Protein bands: 10kDa, 14kDa, 18kDa, 22kDa, 26kDa, 33kDa, 44kDa and 70kDa.
Double intensity bands: The 26kDa, 18kDa, 10kDa bands are at double intensity to make location and size approximation of proteins of interest quick and easy.
解整合素金属蛋白酶8(ADAM8)重组蛋白Ready-to-use: No need to heat, dilute or add reducing agents before use.
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文献和实验对宿主细胞具有毒性，从而选择抗毒性的表达系统；怎样选择表达系统，是大肠杆菌表达系统，酵母表达系统还是CHO细胞表达系统，不同的表达系统和培养方法显著影响下游的处理过程，目标蛋白表达的定位（胞内、细胞内膜、周质空间和胞外），蛋白表达的量都依赖于所选择的表达系统；蛋白的化学性质，是否容易被蛋白酶降解，是否会和一些金属离子，化学成分发生反应；蛋白的物理性质，是否对温度敏感等。从蛋白基因的获取，蛋白基因的克隆，蛋白的表达，做好一个整体的规划，将对纯化工作的方便快捷高效带来关键的影响。基因工程构建的纯化标记
摘要 基因重组蛋白在大肠杆菌中表达时，由于表达量高，往往形成无生物活性的包涵体。包涵体必须经过变性和复性的过程才能获得有活性的重组蛋白。如何提高基因重组蛋白质的复性率，是生物工程技术的一个研究热点。对近年来的重组蛋白质的复性方法做一评述，为研究蛋白质折叠以及复性技术的进一步应用提供依据。 关键词 重组蛋白 包涵体 复性 二硫键 到目前为止，人们表达的重组蛋白质已有4000多种，其中用E.coli表达的蛋白质要占90%以上，尽管基因重组技术为大规模生产目标蛋白质提供
。这就涉及到蛋白质结构域边界如何确定的问题。目前的主要方法是限制性酶解：比如将重组蛋白与 trypsin 孵育，取不同孵育时间的样品进行 SDS-PAGE 鉴定。一般来说，独立的结构域具有结构上的稳定性，能抵抗住蛋白酶酶解作用，这样我们从 SDS-PAGE 图上就可以观察到一条稳定条带，然后通过质谱、N 端测序等手段确定该片段的起始 - 终止位置。然后就以这个片段构建克隆，制备重组蛋白，进行后续的一系列实验。在完成蛋白质结构测定之后，就需要对蛋白质结构进行分析。通过结构，我们可以找到酶的活性位点、分子
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