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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件:
常温,避光
- 克隆性:
单克隆
- 抗体名:
ORP150 / HYOU1 / HSP12A抗体
免疫原 :
Recombinant Human ORP150 / HYOU1 / HSP12A protein (Catalog#11342-H08H)
Antibody Type : Rabbit Monoclonal Antibody ( Rabbit mAb Service Platform )
克隆号 :
201
抗体宿主 :
Rabbit IgG
缓冲液 : 0.2 μm filtered solution in PBS, 5% trehalose may be added in some batches. Please read the hardcopy of COA or contact our customer service to confirm the formulation.
制备方法 :
This antibody was obtained from a rabbit immunized with purified, recombinant Human ORP150 / HYOU1 / HSP12A (rh ORP150 / HYOU1 / HSP12A; Catalog#11342-H08H; NP_001124463.1; Met 695-Leu 994).
ORP150 / HYOU1 / HSP12A抗体 Background
Hypoxia up-regulated protein 1, also known as 150 kDa oxygen-regulated protein, 170 kDa glucose-regulated protein, ORP-150, GRP-170 and HYOU1, is a member of theheat shock protein 70 family. Seven members from four different heat shock protein (HSP) families were identified including HYOU1 (ORP150), HSPC1 (HSP86), HSPA5 (Bip), HSPD1 (HSP60), and several isoforms of the two testis-specific HSP70 chaperones HSPA2 and HSPA1L. HYOU1 is highly expressed in tissues that contain well-developed endoplasmic reticulum and synthesize large amounts of secretory proteins. It is highly expressed in liver and pancreas. HYOU1 is also expressed in macrophages within aortic atherosclerotic plaques, and in breast cancers. HYOU1 has a pivotal role in cytoprotective cellular mechanisms triggered by oxygen deprivation. It may play a role as a molecular chaperone and participate in protein folding. Suppression of HYOU1 is associated with accelerated apoptosis. It is suggested to have an important cytoprotective role in hypoxia-induced cellular perturbation. This protein has been shown to be up-regulated in tumors, especially in breast tumors, and thus it is associated with tumor invasiveness.
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文献和实验5. Electorophoresis with 100-130 V in 0.25X TBE buffer for 3 hours. You may use 18 cm-height gel system and stop running after dye front comes to 12 cm point from the top. When a gel was run with 130 V, the current was less than 20 mA. You could run a gel
、双甲基化或三甲基化有关。组蛋白修饰最基本的作用是调控基因表达。例如组蛋白甲基化多导致基因沉默,去甲基化则相反;乙酰化一般是转录激活,去乙酰化则相反。当然,也可在此基础上产生复杂的生物学效应。例如组蛋白去乙酰化酶 HDAC 可影响免疫系统;H3K4me3、H3K9me2 能够调控记忆的形成, 而且 H3K 甲基化与 X 染色体失活、基因组印记和异染色质形成有关;H3 乙酰化通过多种机制调控以来 ATP 的染色质重塑 [12],并参与炎症反应;H2A、H2B 泛素化则与 DNA 损害反应有关;而 H3
删除突变的drs基因分析揭示,C末端区以及3个一致重复的N末端区都出现凋亡。Caspase-12、Caspase –9以及Caspase-3都继续被drs激活,Caspase--3,和Caspase-9的抑制剂都抑制drs引起的凋亡。在凋亡过程中没有看到因drs引起线粒体细胞色素C释放到细胞质去,这表明线粒体途径不是drs介导的凋亡,而且,研究人员发现,Drs蛋白能与定位在内质网的凋亡蛋白ASY/Nogo-B/RTN-x(S)结合,并且这些基因共同表达增加了凋亡的效果。这项研究结果提示,由ASY
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