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蛋白A Protein A

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  • 中国
  • RSPA--05
  • 2026年01月01日
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      上海雅心生物

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    重组蛋白A
    Cat.No.: RSPA05
    CAS: 91932-65-9
    储存温度:冻干粉,2-8℃
    来源基因工程生产,大肠杆菌表达。

    1.产品简介
    蛋白A是金黄色葡萄球菌的一种膜蛋白,具有与抗体特异性结合的能力,蛋白A亲和层析柱已成为应用广泛的纯化抗体的亲和柱,可从腹水,血清和细胞培养上清或细胞抽提物中分离和纯化多种哺乳动物不同亚型的抗体或包含抗体Fc片段的基因工程重组蛋白。重组耐碱蛋白A为我公司自主研发和生产, 具自主知识产权。产品由大肠杆菌表达,经层析纯化获得,纯度95%以上。纯化过程不使用抗体柱亲和层析,避免了产品中掺入无关IgG的可能。

    2.产品特
    外观 白色、类白色粉末
    溶解性 澄清液体
    生物载量 ≤ 1 cfu/ mg
    电泳 单一主条带
    分子量 25kD
    紫外检测 E275/250 ≥1.2,
    E0.1% at 275nm=0.17-0.23
    纯度(HPLC ≥ 95%

    3.储存和运输稳定性
    储存稳定性:重组蛋白A冻干粉存于2-8℃,24个月稳定; 胶连 时用 PBS p H7.4 溶解,现配现用 如果需要保存,用水溶解 ,-20℃ 以下 保存
    运输稳定性:蓝冰保温运输,活性稳定。

    4.产品优势
    1)非抗体柱纯化,产品中无任何其它抗体如IgG等的污染。
    2)SPA-25为本公司自主研发产品,pH耐受范围广,可耐受0.5 M NaOH和0.5M HCl 处理,不降解,抗体结合能力不变。
    3)产品有特为抗体纯化柱设计的连接基团,可直接用于蛋白A柱的制备。
    4)质量稳定:批量生产,可保证稳定连续的批次生产;产品批次间无差异,质量稳定。
    5)纯度高:宿主蛋白残留小于生物制品限度要求。
    6)冻干粉:易于储存和运输;
    7)符合法规要求:生产设备和生产环境符合相关法规要求,生产过程完全遵循NSF ISO 9001:2015质量体系并符合GMP指导原则。
    8)质量文件完整性:按客户需求,可提供相关法规支持文件。

    5.产品用途
    重组蛋白A的C末端含有半胱氨酸,可定向偶联到固体分离介质上,用于单克隆抗体或多克隆抗体的纯化。可结合大多数人类和小鼠免疫球蛋白子类(如。,人类IgG1 IgG2 IgG4;鼠标IgG2 IgG2a,IgG2b IgG3),还结合牛,几内亚猪,仓鼠,房子,猪,兔子总免疫球蛋白的形式。重组蛋白A可与多种报告分子(荧光染料、酶标记、生物素、胶体金、放射性标记等)偶联并不影响其与抗体结合的活性。这些偶联后的蛋白A衍生物可用于Western-blot、ELISA、免疫组化等的抗体检测

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    • 【原创】Protein A Sepharose 之进化篇。。。

      洗脱条件比较剧烈,最后收集的蛋白质很有可能变性,或者是复性困难。 这种洗脱条件剧烈的Protein A 柱结合的重组蛋白质A一般具有5个串联结构域:E、D、A、B、C。这种重组蛋白A虽然除去了不重要的非结合域,仅由5个结构域组成,每个域均可以和IgG的Fc段结合,但不同的域结合强度略有差异。因此洗脱条件不均一,而且经常需要较低的pH值。如果减少串联结构域的个数,并且采取同型结构域串联,就可以避免不同结构域与抗体Fc 段亲和性的差异,洗脱条件会温和而均一。为此,我们可以做一个试验,比较一下

    • 胶体金标记蛋白A技术(Protein A-gold technique PAg法)

      PAg复合物制备方法简便,作为第二抗体,无种属特异性,可以免去不同种属动物要制备不同的特异性免疫球蛋白。PAg 复合物与包埋剂和细胞成分都极少发生非特异性的交互作用,蛋白A和金粒间非共价的结合特性既不影响蛋白A的活性,又能保持高度的稳定性,PAg复合物分子最小易于穿透组织。PAg复合物的原液在4℃可保存达一年之久。电镜水平的PAg染色法 PAg法在电镜技术的应用原则是二步标记法,可用于包埋前和包埋后染色。其主要区别于一般胶体金免疫染色在:①须1%卵白蛋白-PBs (pH7.4)或1%卵白

    •  葡萄球菌蛋白A

      网络     第二节 葡萄球菌蛋白A(SPA) 葡萄球菌蛋白A(Staphylococal Protein A, SPA)是一种从金黄色葡萄球菌细胞壁分离的蛋白质。早在1940年,Vevwey发现在某些金黄色葡萄球菌中,含有一种物质,在双向扩散试验中能与正常人血清形成沉淀。Jensen(1959)也发现类似现象,并将其命名为A抗原。直到1963

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