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- 2026年02月14日
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文献和实验文献速递｜Nature Communications：TRIM25 通过相分离调控抗病毒应激颗粒形成及先天免疫应答
LLPS 现象，而 dsRNA 的存在会显著增强这种反应。Poly(I:C) 处理和 RNA 病毒感染都会引发 TRIM25 和 G3BP1 的共相分离，从而显著提高 TRIM25 对底物的泛素化活性，其中许多底物都定位于 SGs 中。TRIM25 和 G3BP1 的共相分离对激活 RIG-I 信号通路和限制 RNA 病毒感染至关重要。该研究不仅为抗病毒信号通路的调控提供了新的见解，而且为研究应激特异性 SG 亚型的组成、动态和功能建立了一个研究范式。 该研究首先采用了一种邻近生物素化标记
应用案例 | Cell 封面文章发文，揭示无膜细胞器异常导致周围神经病的关键机制
图 1. GlyRS 蛋白在应激下定位到 SG 中。A-C：HeLa 细胞中野生型和突变型的 GlyRS 蛋白在应激状态下进入到 SG 中，并与 SG 核心蛋白 G3BP1 发生共定位。D-F：在鸡胚脊髓运动神经元中验证体内 GlyRS 与 G3BP1 蛋白共定位。G-I：在小鼠原代培养运动神经元中确定了內源性 GlyRS 与 G3BP1 蛋白发生共定位。 随后研究人员通过活细胞荧光成像、邻近标记、定量蛋白质谱、STORM 超分辨成像等技术发现，GlyRS 突变蛋白与 G3
文献速递｜Cell 封面：应激颗粒异常互作介导 CMT2 周围神经病变的共同机制
。 A-C：HeLa 细胞中野生型和突变型的 GlyRS 蛋白在应激状态下进入到 SG 中，并与 SG 核心蛋白 G3BP1 发生共定位；D-F：在鸡胚脊髓运动神经元中验证体内 GlyRS 与 G3BP1 蛋白共定位；G-I：在小鼠原代培养运动神经元中确定了內源性 GlyRS 与 G3BP1 蛋白发生共定位。 随后研究人员通过活细胞荧光成像、邻近标记、定量蛋白质谱、STORM 超分辨成像等技术发现，GlyRS 突变蛋白与 G3BP 的异常相互作用不会影响 SG 组装－解聚的动态变化，却会显著干扰
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