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联硕生物
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1ML

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文献和实验环化以及缩短或删除环区等步骤来提高。决定蛋白质高热稳定性的两个主要因素被认为是氢键增加和离子键网络的形成 [ 8~10] 。 然而,由于分子水平上对蛋白质热稳定性仍未有完整的认识,把蛋白质改造成热稳定性高的蛋白质仍然是个难题[ (11 ] 。计算和比较研究法用于识别其稳定作用并已经成功地加以应用 [ 12~14 ] 。然而它们必须依赖于有良好分辨率的晶体或核磁共振结构。结构中能清楚地看到 Cα 的轮廓,并且能获得许多同源序列,最好是嗜热来源的。此外,模拟达尔文优化循环“突变、重组和选择”的进化方法
【资源】全面归类网址:毕赤酵母表达各种来源蛋白(细菌,真菌,植物,人类等)
]Alternaria alternata rAlt a 2 allergenS, 180mg/L, α-MF, functional326Aspergillus awamori glucoamylaseS, 400 mg/L, native72Aspergillus awamori glucoamylase catalytic domainS, 400 mg/L, PHO1[73]Aspergillus fumigatus Asp f 2 allergenI, weak reactivity323
Theoretical Aspects of the Quantitative Characterization of Ligand Binding
nonideality on the kinetics of ester hydrolysis by α‐chymotrypsin: A model system with preexistence of the isomerization equilibrium. Arch. Biochem. Biophys. 274:55‐63. Blatt, W.F
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