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SIGMA C0130-100MG 胶原酶 来源于溶组织梭菌

9001-12-1
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  • ¥456
  • Sigma-Aldrich
  • 进口
  • C0130-100MG
  • 2025年09月02日
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      2-8°C

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    • 英文名

      Collagenase from Clostridium histolyticum

    • 库存

      有现货

    • 供应商

      浙江羽翔生物科技有限公司

    • CAS号

      9001-12-1

    • 规格

      100mg

    属性

    质量水平

    200

    表单

    lyophilized powder

    比活

    ≥125 CDU/mg solid

    分子量

    68,000 to 125,000

    最佳pH

    6.3-8.8

    溶解性

    TESCA buffer (50 mM TES, 0.36 mM Calcium chloride, pH 7.4): soluble 1-2 mg/mL at 37 °C

    储存温度

    2-8°C

    一般描述

    胶原酶是一种可切割被称为胶原蛋白的三螺旋蛋白的蛋白酶。存在有三种类型的组织胶原酶,而它们都属于基质金属蛋白酶(MMP)家族。从溶组织梭菌中获得的胶原酶具有非常强的活性,因为它可在低至4-10℃的温度下从两端对胶原蛋白进行消化。粗胶原酶混合物含有两种主要的酶类型,即胶原酶和梭菌蛋白酶。

    应用

    来自溶组织梭菌的胶原酶在生物学研究中具有广泛的用途,它可用于制备分离的细胞悬浮液。该产品适用于人类肿瘤、小鼠肾脏、人类成人和胎儿脑、肺和许多其他上皮组织的解聚。它还被证明可有效用于肝脏和肾脏灌注研究、胰腺消化、非实质大鼠肝细胞的分离以及肝细胞的制备。 胶原酶已用于研究晚期糖基化终产物所需的动脉组织的制备。该酶已经测试可以约1 mg/mL的浓度释放肝细胞。用于消化的浓度范围是0.1至5 mg/mL。

    生化/生理作用

    每摩尔胶原蛋白酶被4g原子钙活化。 它被乙二醇-双(β-氨基乙基醚)-N,NN′,N′-四乙酸,β-巯基乙醇、谷胱甘肽、巯基乙suan和8-羟基喹lin抑制。
    该胶原酶产物是由溶组织梭菌所分泌的酶混合物组成,且不同的产物可通过在分泌酶中所发现的10-18种化合物的比例而进行区分。 主要的成分是两种胶原酶、梭菌蛋白酶和一种中性蛋白酶。 这些酶的协同作用可降解胶原蛋白及其他细胞内物质。胶原酶和中性蛋白酶的作用对于从组织中有效释放细胞是必需的。 不同类型的胶原蛋白是胶原酶的天然底物。

    制备说明

    该产品相当于最初的40%硫酸铵部分 Mandl, I., et al.,J. Clin.Invest., 32, 1323 (1953).溶液通常是在TESCA缓冲液(含有50mM TES、0.36mM氯化钙,37℃时pH 7.4)中按1-2 mg/mL进行制备。

    其他说明

    一个胶原蛋白消化单元(CDU)从牛跟腱胶原蛋白中释放的肽链量和1.0 μ亮氨酸,5小时,pH7.4,37℃,在钙离子存在下的茚三酮颜色相同。一个 FALGPA水解单元每分钟,25℃,水解1.0 μmole 呋喃基丙烯酰-Leu-Gly-Pro-Ala。一个中性蛋白酶单元水解酪蛋白,产生颜色和1.0 μmole 酪氨酸每5小时,pH7.5,37℃下产生的相同。一个梭菌蛋白酶单元在DTT存在下,pH7.6,25℃,每分钟水解1.0 μmole BAEE。

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    图标文献和实验
    该产品被引用文献

    Medusozoan genomes inform the evolution of the jellyfish body plan.

    Nature ecology & evolution (2019-04-17)
    Konstantin Khalturin, Chuya Shinzato, Maria Khalturina, Mayuko Hamada, Manabu Fujie, Ryo Koyanagi, Miyuki Kanda, Hiroki Goto, Friederike Anton-Erxleben, Masaya Toyokawa, Sho Toshino, Noriyuki Satoh
    PMID30988488
    摘要

    Cnidarians are astonishingly diverse in body form and lifestyle, including the presence of a jellyfish stage in medusozoans and its absence in anthozoans. Here, we sequence the genomes of Aurelia aurita (a scyphozoan) and Morbakka virulenta (a cubozoan) to understand the molecular mechanisms responsible for the origin of the jellyfish body plan. We show that the magnitude of genetic differences between the two jellyfish types is equivalent, on average, to the level of genetic differences between humans and sea urchins in the bilaterian lineage. About one-third of Aurelia genes with jellyfish-specific expression have no matches in the genomes of the coral and sea anemone, indicating that the polyp-to-jellyfish transition requires a combination of conserved and novel, medusozoa-specific genes. While no genomic region is specifically associated with the ability to produce a jellyfish stage, the arrangement of genes involved in the development of a nematocyte-a phylum-specific cell type-is highly structured and conserved in cnidarian genomes; thus, it represents a phylotypic gene cluster.

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