微生物氧化型辅酶I(NAD)ELISA科研试剂盒

琼脂糖凝胶电泳法分离LDH同工酶及血清LDH总活力的测定

临床诊断的依据，也被利用于生物分类及遗传育种等工作中。本实验是用琼脂糖凝胶电泳法分离人血清乳酸脱氢酶五个同工酶（LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5）。血清乳酸脱氢酶的辅酶是NAD 。当它催化乳酸脱氢时，NAD 即被还原成NADH·H 。如果还有氧化型吩嗪二甲酯硫酸盐（N-methyl-phen-azo-nium-metho sulfate，简称PMS）和硝基蓝四唑（氮蓝四唑nitroblue tetrazolium，简称NBT）存在，则发生如下反应：当LDH同工酶区带在琼脂

乳酸脱氢酶释放试验测定NK细胞活性

乳酸脱氢酶释放试验测定NK细胞活性   【基本原理】     乳酸脱氢酶（LDH）是活细胞胞浆内含酶之一，在正常情况下，不能透过细胞膜。当靶细胞受到效应细胞的攻击而损伤时，细胞膜通透性改变，LDH可释放至介质中.释放出来的LDH在催化乳酸生成丙酮酸的过程中，使氧化型辅酶I（NAD+ ）变成还原型辅酶I（NADH2 ），后者再通过递氢体-吩嗪二甲酯硫酸盐（PMS）还原碘硝基氯化氮唑蓝（INT）或硝基氯化四氮唑蓝（NBT）形成有色的甲  类化合物，在490nm

谷胱甘肽还原酶glutathione reductase

　　一种利用还原型 NAD（ P）将氧化型谷胱甘肽（ GS－ SG）催化反应成还原型（ GSH）的酶 EC． 1． 6． 4． 2。在动植物组织、微生物、酵母中均可以见到。反应是不可逆的。一经透析便会失活，通过添加 Mg2 或 M2 n 使之活化。鼠肝脏的酶几乎只能利用 NADP作为补酶，但是在人的红血球的酶也利用 NAD进行作用。对胱氨酸和高胱氨酸均无作用。可从酵母中制取结晶物。植物组织中似乎可对脱氢酶和氧化酶的连结起作用。将谷胱甘肽还原酶 GS－ SG、 NADP