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上海维亦特生物
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48T/96T
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文献和实验-曼氏酶不同,其动力学不符合米曼氏方程式:酶促反应速度和作用物浓度的关系曲线不呈矩形而常常呈S形,S形曲线与氧合血红蛋白的解离曲线相似(图9-1)。 当变构剂与调节亚基(或部位)结合后,变物剂对酶分子的构象发生什么样的影响呢?下面以果-1,6-二磷酸酶为例阐述这一过程。果糖-1,6-二磷酸酶是由四个结构相同的亚基所组成,每个亚基的分子量约为310,000Da。每个亚基上既有催化部位也有调节部位。在催化部位上能结合一分子FDP,在调节部位上能结合一分子变构剂。此酶有两种
亚基(或部位)结合后,变物剂对酶分子的构象发生什么样的影响呢?下面以果-1,6-二磷酸酶为例阐述这一过程。果糖-1,6-二磷酸酶是由四个结构相同的亚基所组成,每个亚基的分子量约为310,000Da。每个亚基上既有催化部位也有调节部位。在催化部位上能结合一分子FDP,在调节部位上能结合一分子变构剂。此酶有两种存在形式,即紧密型(T型、高活性)与松弛型(R型、低活性)。AMP是此酶的抑制变构剂。当酶处于T型时,因其调节部位转至聚合体内部而难以与AMP结合,故对AMP不敏感而表现出较高的活性。在第一个AMP分子
女0~20mm/h 血红蛋白 男 120~160g/L (12~16g/dl) 女 110~150g/L (11~15g/dl) 高铁血红蛋白 0.3~1.3g/L (30~130mg/dl) 高铁血红蛋白还原实验 >75% 红细胞2,3-二磷酸甘油酸(2,3-DPG)浓度 4.8±0.5μmol/L细胞 红细胞葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(G
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