B-细胞κ-轻肽基因增强子抑制因子激酶β(IkBKb)等多因

组蛋白修饰的类型

于该检测试剂盒对目标修饰的特异性）  测定广泛物种（包括哺乳动物细胞/组织、植物和细菌）的去甲基化酶活性  具有简单比色或荧光读数的快速微孔板版本  3 小时内即可提供数据  表征组蛋白乙酰化通路  提供可分析总体活性以及 H4 特异性的 HAT 活性的试剂盒。这些检测试剂盒可以检测 HAT 催化乙酰基从乙酰辅酶 a 供体转移到组蛋白肽的过程，该过程会生成乙酰化肽和 CoA-SH。然后通过 比色法或荧光法测定 CoA-SH 副产物：  比色法 - CoA-SH 作为生成 NADH

表观遗传学中组蛋白的修饰

沉默、细胞周期、细胞分化和增殖以及细胞凋亡相关。 现在较公认的是，具有HAT活性的蛋白质是转录激活因子，具有 HDAC 活性的蛋白质是转录抑制因子。基因转录是一个多因子参与的复杂过程，而转录调控的特异性是由一些能与特定的 DNA 序列结合的转录因子决定的。这些转录因子与 DNA 结合后，可以募集一些转录共激活因子，从而影响基本转录系统及染色质结构，最终影响转录。转录共激活因子是有重要的作用，它们可以整合不同的转录因子传来的信息，并决定转录的最终水平。 染色体的结构变化在基因的表达调控中同样起着重要的作用

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

蛋白质组是动态的，随着大量刺激的变化而变化，翻译后修饰常用于调节细胞活性。PTM 发生在不同的氨基酸侧链或肽键上，它们通常由酶活性介导。事实上，据估计，5% 的蛋白质组包含 200 多种类型翻译后修饰的酶。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖；以及蛋白酶，它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。许多蛋白质也可以利用自催化结构域，如自激酶和自蛋白分解结构域进行自我修饰。翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰