免疫球蛋白λ样多肽1(IglL1)重组蛋白

包涵体蛋白的复性

概要 对于基因工程技术构建的重组蛋白，通常分为可溶性重组蛋白和不溶性重组蛋白，可溶性的重组蛋白一般常常存在于细胞质内、细胞分泌到培养基、分泌到周质间隙中等。不可溶性的蛋白主要是由于表达系统的高效表达，在细胞内形成了包涵体。E.coli是应用最为广泛的重组蛋白质表达系统，但是表达的外源性蛋白多以包涵体的形式存在，为了重新获得生物活性，需要对包涵体蛋白质进行体外变复性操作。 蛋白质复性模型 根据对蛋白质折叠过程的研究，目前科学家已提出多种蛋白质复性模型，折叠漏斗模型是目前被广泛认可

抗癌药物的自述

，PD-1/PD-L1这么值钱，大家一定好奇它到底是什么鬼。 PD-1全名是程序性死亡分子1(programmed death-1)是Ishida等[1]通过消减杂交技术于1992年发现的[2]，是CD28家族成员，胞质区含有2个酪氨酸残基，1个位于靠近N端的免疫受体酪氨酸抑制基序(ITIM)中，另一个1个位于靠近C端的免疫受体酪氨酸转化基序(ITSM)中[2]。 PD-L1(CD274)是B7家族成员，是PD-1的配体，属于1型跨膜蛋白，全长290个氨基酸，包含1个IgV样

磁性微球在蛋白质和多肽的分离与纯化上的应用

到磁珠上。键合配基的活性不会因孔结构而改变。 金属鳌合磁珠亲和纯化是一种纯化重组蛋白 的方法。在磁珠表面共价键合Nitrilotriacetic acid（NTA）,加入Ni2+形成鳌合亲和磁珠纯化组氨酸标记的多肽。利用低浓度咪唑可将鳌合的肽洗脱。这种磁性鳌合载体为含量稀少，疏水，不稳定的重组蛋白 和多肽纯化提供了新的思路。