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北京百泰派克生物科技有限公司
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蛋白互作分析Pull-down
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Pull-down 技术又称蛋白质体外结合实验（Binding assay in vitro）， 是一种行之有效的验证酵母双杂交系统的体外试验技术，蛋白互作分析Pull-down可用于初步研究两种蛋白质的相互作用分析。
Pull-down技术是通过将靶蛋白亲和固定于某种基质上作为“诱饵蛋白”，当细胞抽提液与该基质接触时，与靶蛋白相互作用的配体蛋白被吸附，其他无相互作用的蛋白质则随洗脱液流出。被吸附的配体蛋白则可通过改变洗脱液或洗脱条件从基质上洗脱下来，进行纯化富集即可用于质谱检测。因此，通过Pull-down技术可以确定靶蛋白和互作蛋白的直接相互作用关系。
在目前的研究过程中，可将基质上的“诱饵蛋白”与一种更易于纯化的配体蛋白相融合，即谷胱甘肽S转移酶（GST）融合蛋白，使Pull-down技术得到更有效的利用。GST融合蛋白可与固定的谷胱甘肽（GSH）相结合而共同吸附在色谱柱上，当抽提物流经色谱柱时，即可得到与“诱饵蛋白”相互作用的互作蛋白。
Pull-down技术一般用于体外转录或翻译体系，如酵母双杂交系统中检测蛋白之间的相互作用。但其并不能真实的反映正常生理条件下蛋白之间的相互作用，因为在体内它们不一定相互结合。
百泰派克生物科技利用进口的GST pull-down试剂盒，能够快速准确的完成蛋白互作实验，结合公司先进的UPLC-MS质谱平台，推出基于Pull-down靶蛋白质谱鉴定分析的一站式技术服务，寻找与诱饵蛋白相互作用的靶蛋白并进行质谱鉴定。您只需将您的需求告诉我们并寄送样品，我们会负责项目后续所有事宜，包括样品前处理、Pull-down、质谱分析、质谱原始数据分析。
其他服务项目
优质检测平台
（1）基于生物化学、分子生物学、色谱的检测分析平台
该平台配备了Agilent 2100 生物分析仪、ProteinSimple凝胶成像系统、高效液相色谱系统，为蛋白质组学、代谢组学分析保驾护航，包括样品制备、分离纯化分子量测量、杂质表征表达研究等:
（2）基于质谱技术的蛋白质组学分析平台、代谢组学分析平台、蛋白测序平台
该平台配备了超高效液相色谱质谱联用，Orbitrap Fusion Lumos Tribri,Thermo Scientific Exploris以及氢气交换质谱仪配合机械臂为蛋白贡组学、代谢组学和蛋白测序提供了全面的分析手段，包括蛋白质和代谢物的分离、质谱分析、结构分析以及动态信息研究;
（3）生物药物表征平台
该平台配备了DSC-FTRR差示扫描量热仪与傅立叶变换拉曼光谱仪，氢气交换质谱仪配备机械臂，为生物药物表征提供了全面的分析手段，包括生物药物的分离、纯化、结构分析和动态信息研究:
（4）基于10x Genomics的单细胞分析平台
该平台能够完成基于10x Genomics单细胞分析平台的检测流程包括单细胞分选、cDNA合成、文库制备、文库质量检测、PCR扩增以及高通量测序;
（5）基于Fluidigm的单细胞质谱流式检测平台
采用基于Fluidigm Helios流式细胞仪(Mass Cytometry Systemfor Single Cell Analysis)用于单细胞质谱分析，该平台能够完成包括单细胞捕获、cDNA合成、实时定量PCR分析、目标区域扩增以及质谱流式细胞分析;
（6）基于高精度质谱的免疫多肽组学及免疫学检测平台
基于高精度质谱的免疫多肽组学及免疫学检测平台，能够完成包括多肽分离、纯化、合成、质谱分析、免疫学检测以及分子相互作用研究;
（7）生信云平台
基于生物信息分析方法的生信云平台，能够完成一整套的生物信息学解决方案，包括组学数据的质量分析、差异表达分析、差异表达物GO、KEGG、COG注释分析、聚类分析、相互作用网络等多层次网络和通路的分析。
百泰派克生物科技-生物制品表征，生物质谱多组学优质服务商
北京百泰派克生物科技有限公司致力于为生物/制药和医疗器械行业提供质量控制检测和项目验证等专业服务。公司实验室遵循NMPA、ICH、FDA和EMA等的法规和指导原则，通过CNAS/ISO9001双重质量体系认证，建立了完备的质量体系，数据冷热/异地备份，设备定期计量/期间核查，软件审计追踪，为客户提供一体化解决方案和技术服务，支持新药研发、药物申报注册和生产放行。
1.公司采用ISO9001质量控制体系，专业提供以质谱为基础的CRO检测分析服务；
2.获国家CNAS实验室认可，为客户提供符合全球药政法规的药物质量研究服务；
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将蛋白复性。 2. 等离子表面共振技术(Surface plasmon resonance)该技术是将诱饵蛋白结合于葡聚糖表面，葡聚糖层固定于几十纳米厚的技术膜表面。当有蛋白质混合物经过时，如果有蛋白质同“诱饵”蛋白发生相互作用，那么两者的结合将使金属膜表面的折射绿上升，从而导致共振角度的改变。而共振角度的改变与该处的蛋白质浓度成线性关系，由此可以检测蛋白质之间的相互作用。该技术不需要标记物和染料，安全灵敏快速，还可定量分析。缺点：需要专门的等离子表面共振检测仪器。
pull-down实验：是一个行之有效的验证酵母双杂交系统的体外试验技术。其基本原理是先构建靶蛋白-GST融合蛋白载体，然后进行体外表达及纯化。将得到的靶蛋白-GST（Glutathione-S-transferase谷胱苷肽巯基转移酶）融合蛋白亲和固化在谷胱甘肽亲和树脂上，充当一种“诱饵蛋白”，然后将目的蛋白溶液过柱，可从中捕获与之相互作用的蛋白，将目的蛋白洗脱下来，通过SDS-PAGE电泳及western blot分析证实两种蛋白间的相互作用。 以上三种方法是比较经典的研究筛选和验证蛋白互作关系
最后，配合双分子荧光互作（BiFC）和遗传学突变表型分析，研究者彻底证实了UBR7是调控N蛋白介导免疫反应的关键负调控因子。 图3 UBR7在N基因介导的对烟草花叶病毒抗性中的功能作用模式 这篇工作给我们的启发是实打实的：TurboID 是开路的，把黑暗中看不见的瞬时互作照出来；Pull-down 和 Co-IP 是压阵的，一锤一锤把论证砸实。两种武器交替用，审稿人才无话可说。 结语 蛋白互作是机制研究和靶点
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