核因子κB激酶抑制因子相互作用蛋白(IKBIP)重组蛋白

科研人必看：多肽、蛋白质、重组蛋白分不清？ 应用场景有哪些？定制如何选？

Section.01 多肽 VS 蛋白质 VS 重组蛋白   多肽、蛋白质和重组蛋白本质上都是由氨基酸组成的生物大分子，三者的主要区别在于分子大小、折叠结构以及生产方式：   弄清区别只是第一步。在实际应用中，抗体筛选、靶点验证、药物递送等场景，经常需要特定序列的多肽或非天然来源的重组蛋白。这时候，成品库里的选项远远不够。于是，您需要选择「多肽 & 重组蛋白定制服务」。 Section.02 多肽定制  

利用植物蛋白质芯片研究蛋白磷酸化

1. 前言 蛋白质翻译后磷酸化修饰是影响真核细胞每一个细胞内活动过程的最丰富的细胞调节形式。一个蛋白质的磷酸化能引起结构、稳定性、酶活，与其他分子之间相互作用的能力或其亚细胞定位的改变。蛋白激酶催化可逆的蛋白质底物的磷酸化，作用在其丝氨 酸、苏氨酸和酪氨酸残基位点上。如在拟南芥中，丝氨酸/苏氨酸激酶占整个蛋白质组 的 4% [1] ，但对它们的生物学功能还不十分了解。因此，我们需要能开展蛋白激酶全球分析的高通量蛋白质组学方法[ 2，3] 来鉴定下游底物。 用于确定磷酸化共有

基因敲除结核杆菌助力研究细胞焦亡的信号通路

，免疫印迹进一步验证了这个结果（图 2A）。将 EST12-绿色荧光和 RACK1-红色荧光蛋白表达质粒转染到巨噬细胞 RAW264.7 中，共聚焦荧光显微镜显示 EST12 和 RACK1 在细胞质中定位，产生黄色（图 2B）。qPCR 和 WB 分析结果显示，EST12 刺激巨噬细胞 RACK1 的表达，在 6h 时达到峰值，然后下降（图 2C）, 推测 EST12 在早期促进 RACK1 的表达。 图 2 EST12 与 RACK1 相互作用诱导巨噬细胞炎性焦亡 A：RAW