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- YLKbio
- 上海
- YLK-039SH
- 2025年07月16日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
2-8℃
- 保质期：
3个月
- 英文名：
Leucine Aminopeptidase, LAP
- 库存：
70
- 供应商：
优利科（上海）生命科学有限公司
- CAS号：
/
- 规格：
50管/48样
分光光度法 50管/48样
注 意 ： 正式测定前务必取2-3个预期差异较大的样本做预测定
测定意义：
LAP是一类能水解肽链N-末端为亮氨酸的酶，广泛存在于肝、肾、胰等组织中，尤其以肝脏中含量最为丰富。各类肝病患者因肝细胞损伤，血清LAP的活性均有不同程度的升高，因此，血清LAP活性的检测能从不同侧面反映各种肝病的发生和发展。
自备用品：
可见分光光度计、台式离心机、水浴锅、可调式移液器、1mL玻璃比色皿、研钵、冰和蒸馏水。
试剂的组成和配制：
提取液：液体50mL×1瓶，4℃保存；
试剂一：液体40mL×1瓶，4℃保存；
试剂二：粉剂×1瓶，-20℃保存；
亮氨酸氨基肽酶（Leucine Aminopeptidase, LAP）试剂盒图片展示：
样本的前处理：
1、细菌、细胞或组织样品的制备：
细菌或培养细胞：先收集细菌或细胞到离心管内，离心后弃上清；按照细菌或细胞数量（104个）：提取液体积（mL）为1000~5000：1的比例（建议2000万细菌或细胞加入1mL提取液），超声波破碎细菌或细胞（冰浴，功率20％或200W，超声3s，间隔10s，重复30次）；8000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
组织：按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。8000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
2、血清（浆）样品：直接检测。
LAP测定步骤：
1.分光光度计预热30min以上，调节波长至405nm，蒸馏水调零。
2.将试剂二转移至试剂一中充分溶解（如较难溶解，可50℃水浴加热约30min促进溶解）；在37℃（哺乳动物）或25℃（其它物种）水浴10min以上；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融。
3.在微量石英比色皿或96孔板中加入250μL样本和750μL试剂一，混匀后立即记录405nm处初始吸光值A1和 2min后的吸光值A2，计算ΔA=A2-A1。
注意事项：若ΔA大于0.5，需将酶液用提取液稀释，计算公式中乘以相应稀释倍数。使A2-A1小于0.5，可提高检测灵敏度。
LAP活力单位的计算：
1、血清（浆）LAP活力的计算:
单位的定义：每mL血清（浆）每分钟生成1 nmol的对Nitroaniline定义为一个酶活力单位。
LAP（nmol/min/mL）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷V样÷T=205.8×ΔA
2、组织、细菌或细胞中LAP活力的计算:
（1）按样本蛋白浓度计算：
单位的定义：每mg组织蛋白每分钟生成1 nmol 对Nitroaniline定义为一个酶活力单位。
LAP（nmol/min /mg prot）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷(V样×Cpr) ÷T=205.8×ΔA÷Cpr
（2）按样本鲜重计算：
单位的定义：每g组织每分钟生成1 nmol 对Nitroaniline定义为一个酶活力单位。
LAP（nmol/min /g 鲜重）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷(W× V样÷V样总) ÷T=205.8×ΔA÷W
（3）按细菌或细胞密度计算：
单位的定义：每1万个细菌或细胞每分钟生成1 nmol 对Nitroaniline定义为一个酶活力单位。
LAP（nmol/min /104 cell）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷(2000×V样÷V样总) ÷T=0.103×ΔA
V反总：反应体系总体积，1×10-3 L；ε：对Nitroaniline摩尔消光系数，9.72×103 L / mol /cm；d：比色皿光径，1cm；V样：加入样本体积，0.25 mL；V样总：加入提取液体积，1 mL；T：反应时间，2 min；Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；W：样本质量，g；2000：细菌或细胞总数，2000万。
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文献和实验可将氨基酸逐个从多肽链的N-末端脱离下来的肽链端解酶。 EC3． 4． 11． 1。对猪肾的这种酶曾研究得很多，但对来自其他方面的亮氨酸氨肽酶也有所研究。由于 N末端为亮氨酸最容易水解，所以才有这一名称，但也作用于 N末端为其他氨基酸的。 Mg2 或 Mn2 是必需的。分子量约 30万，由数个亚基构成。常常利用来决定蛋白质的氨基酸排列。
神经丛而发生深部疼痛。有时患者血清中胰蛋白酶、亮氨酸氨基肽酶（leucine aminopeptidase）、淀粉酶等均增高，但由于其结果均不恒定，在临床诊断上不常应用。有报告约80％～90％患者血清CEA检出阳性，但因CEA的特异性不强，亦不能作为诊断本癌的根据。 （赫明昌 宋继谒）
途径和补体激活过程中的蛋白水解级联反应[50]。这些多肽中，有的是已知的生物活性分子，有的是降解的前肽，有的则是前提蛋白的随机内切片断。不过，所观察到的切断位点一般均与胰蛋白酶和已知丝氨酸蛋白酶（如激肽释放酶、纤维蛋白溶酶、凝血酶和因子I等）的糜蛋白酶样活性一致。产生之后，这些建立这多肽即被胞外蛋白酶降解成阶梯状的簇。 胞外蛋白酶是由不同成份组成的一组酶，在调节生物活性多肽方面起着重要的作用[51-53]。例如，亮氨酸氨基肽酶(LAP)、氨基肽酶A(AP-A)、氨基肽酶N
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