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讲师介绍
刘宜子
生产总监 | 高级工程师
在蛋白质组学及质谱技术领域深耕12年
主持搭建谱度众合蛋白质组学高通量检测平台
具备丰富的管理运营和市场宣传实战经验
视频介绍
🗂️IP-MS 与 PL-MS 实验流程与核心优势深度对比
【核心提要】 在蛋白质-蛋白质相互作用（PPI）研究中，该如何选择合适的质谱分析技术？本期视频为您深度解析并对比了经典的免疫沉淀质谱（IP-MS）与前沿的邻近标记质谱（PL-MS / Proximity Labeling MS）的实验流程、结合机制与应用场景。如果您正在寻找能够捕获“瞬时”或“微弱”蛋白互作的实验方案，本视频将为您提供关键指导。
【核心知识点拆解】
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经典方案：IP-MS（免疫沉淀质谱）
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结合环境：主要在细胞裂解后的体外环境（In vitro）中进行蛋白结合。
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亲和方式：依赖于抗原与抗体之间的亲和力。
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局限性：由于是在体外孵育结合，对于弱互作或瞬时互作的捕获能力有限。
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前沿突破：PL-MS（邻近标记质谱）
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结合环境：在活细胞状态内（In vivo）直接完成原位标记。
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亲和方式：利用标记酶在细胞内将邻近蛋白带上生物素（Biotin）标签，随后利用链霉亲和素（Streptavidin）磁珠进行富集。
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核心优势：生物素与链霉亲和素的结合力极强（远超常规抗原抗体），且标记速度极快。
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【为什么选择 PL-MS？】
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突破互作限制：能够精准捕获传统方法难以察觉的瞬时互作与极弱互作。
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高强度亲和力：采用生物素-链霉亲和素系统，洗脱和富集过程更稳定，减少目标蛋白丢失。
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还原真实生理状态：体内标记（体内存留标签，体外富集）比体外结合更能反映细胞内的真实生理互作网络。
【适用人群】 蛋白质组学研究员、分子生物学研究生、质谱分析实验人员及生物医药研发工程师。
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