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        Ig的基本结构

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        Ig分子由4条肽链组成,2条长链称为重链(heavychain,H),由大约440个氨基酸残基组成,分子量约50~70kD;2条短链称为轻链(lightchain,L),由大约220个氨基酸组成,分子量约22.5kD.4条肽链通过链间二硫键(-S·S-)连在一起。其结构模式见图2-1. Ig分子肽链的N端,在L链1/2和H链1/4处(约在110位前)氨基酸的种类和顺序各不相同,称为可变区(variableregion,V区);肽链C端其余部分的氨基酸,在种类和顺序上彼此间差别不大,称为稳定区或恒定区(constantregion,C区)。

        V区位于N端,H链和L链各有3个高变区(hypervariableregion),其中的氨基酸残基种类和顺序特别多变。这此都与识别抗原直接有关,为Ig分子的抗原结合部位,故亦称为互补决定区(complementaritydeterminingregion,CDR)。

        可变区中的其他氨基酸残基称为构架区(frameworkregion,FR),大约占整个V区近75%,其顺序很少变化(约5%)。FR的功能为支持CDR,并维持V区三维结构的稳定性。H和L链的FR在某些位置上具有相同的氨基酸残基。根据VH/VL氨基酸顺序同源程度的差异,可将Ig分为群和亚群。

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