血红蛋白 h（a）emoglobin
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血红蛋白 h（ a） emoglobin 亦称为血色素、血球素。是所有脊椎动物和一些无脊椎动物血液中所含的色素蛋白．由珠蛋白和血红素组成。与氧的结合能力强，靠空气中的氧分压很容易被氧化，一分子血红素和一分子氧进行特殊的结合（氧加成），形成氧合血红蛋白，假如氧分压降低．则容易放出氧变回脱氧型，由于具有这样的性质，它作为血中氧的载体发挥着重要的功能。血红蛋白是结合蛋白质中，容易通过分离提纯而结晶的，是蛋白质化学中研究得最多的物质之一。哺乳类的血红蛋白分子量是 64， 500，成年人血红蛋白是由称为α链和β链的二对多肽组成的四聚体。α链和β链各由 141个和 146个氨基酸组成，其排列顺序（一级结构）也已弄清．它的每条链各结合一个血红素。别鲁茨（ M． F． Perutz）等人用 X线衍射法制作了详细的分子模型，同时阐明了伴随氧的传递在它的高级结构上发生氧 -脱氧转换作用。是代表性的变构蛋白质，显有血红素间相互作用的波尔氏效应等特异性质。血红蛋白除氧之外也容易和一氧化碳结合，生成一氧化碳血红蛋白．因为它的亲和力大于氧，所以当人们在一氧化碳中毒时就成为问题。高等动物的血红蛋白在红血球中的浓度很高，而某种无脊椎动物没有红血球．血红蛋白直接溶解在血液中。
