免疫球蛋白 immunoglobulin

　　简写 Ig．为具有作为抗体分子结构的蛋白质之总称。抗体可根据其与抗原的特异结合性给下定义，而免疫球蛋白即使未知抗体活性，也可根据其物理化学性质与既知的抗体基本相同的事实给予定义。人的免疫球蛋白可分为五种类型。由于每一类型是各式各样抗体的集合，所以即使种类不同，也有特异性共同的抗体。又尽管属于同一类型的免疫球蛋白，基于其与抗原起反应的特异性而在部分的结构上有所差异。因此免疫球蛋白是非常多种类（推定有 1万种以上）的蛋白质混合物。免疫球蛋白存在于八目鳗以上的所有脊椎动物的血清或体液中。在人的每毫升血清中约含 18毫克。是否所有免疫球蛋白都作为抗体执行其机能尚未能阐明；但认为它们全部由形成抗体的淋巴系细胞所产生大概是不会错的。如图及表所示，无论哪种类型免疫球蛋白的基本结构都是相同的。两条 L链（ light chain）和两条 H链（ heavy chain）以 S－ S键合连接起来，但 H链的分子量及 S-S键合数等在各类型或亚类是不同的。免疫球蛋白的种类，根据 H链来划分。就是说，补体结合性、细胞附着性和胎盘通过性等生物学活性因 H链的 Fc部分（可结晶部分 =crystallizable fragment）的性质而异。 L链有 K链和λ链，分子量均约为 22， 000。无论哪种类型都有具κ链和具λ链的，一个分子各有其中一方的两条，没有双方同时具备的。人的 lgG分子约 60％为κ型，约 40％为λ型（参照附表）。根据骨髓瘤蛋白质的氨基酸排列的研究，一般认为， L链及 H链从 N末端起约 110个氨基酸（ L链的约 1/2长度）的排列，是按照抗原待异性而有部分差异的排列方式进行的。这部分称为可变区（ variable region），可以认为， L链及 H链双方的可变区参与着抗原特异性的决定。各种免疫球蛋白的性质，各有如下差异。（ 1） IgG：在两栖类以上的高等动物，这是主要的免疫球蛋白，在人体约占免疫球蛋白的 70％；但在鱼类则缺如；分子量约 15万，其生物学特性因动物种类及 IgG中的亚类而异。在人可分为 IgG₁ ， IgG₂ ， IgG₃ ， IgG₄ ，随着各别结构的少许差异，性质也变得不同。例如 IgG’就不同补体结合。又 IgG₂ 在豚鼠不能引起被动皮肤过敏症反应，在人来说 IgG是胎盘通过性的。（ 2） IgA：是外分泌液中的主要免疫球蛋白，对粘膜表面的防止感染起作用。多见于唾液、鼻涕、肠及气管的分泌液或初乳中，也存在于血清中，其单质的分子量约为 17万，分泌液中的 IgA，以单质 2分子同分泌肽段（ transport piece， secretory piece）作 S-S键合。分泌肽段是与免疫球蛋白无关地形成的，分子量约 58000的蛋白质；一般认为它大概有阻止消化道的酶引起 IgA分解的作用。一般不同补体结合，人的 IgA不通过胎盘。（ 3） IgM：一般认为是在进化上最原始的免疫球蛋白，存在于所有脊椎动物体中。其 H链比其他免疫球蛋白的 H链粗大，分子量约为 7万。 5个各由 2条 H链和 2条 L链组成的基本分子以 S-S键合相连接，作为分子量约 90万的分子而存在。与 IgG以 2分子进行补体结合相反， IgM却可以以 1 分子作补体结合，所以溶血活性颇高，胎盘通过性一般低下。（ 4） IgD：作为分子量约 17万的免疫球蛋白而保持着独立的 H链，目前还不了解它的抗体活性。（ 5） IgE：为分子量约 19万的免疫球蛋白，含有多量多糖（ 11％）。同 IgA一样主要在肠管及气管的淋巴组织形成。这种免疫球蛋白又称反应素，是引 起过敏性反应的抗体，例如气喘、荨麻疹、干草热（花粉热）是由这种抗体与抗原结合成为扳机而引起的。此外还了解到在鱼类等低等脊椎动物有不能按照上述类型进行分类的分子量稍大的抗体。