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        C4分子

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        二、C4分子

          C4是经典激活途径中第二个被活化的补体成分,分子量约为210kDa,由α(90kDa)、β(78kDa)及γ(33kDa)三条肽链借二硫键连接组成(图5-4)C4的分子结构较为特殊,其α链中含有一个在半胱氨酸和谷氨酸残其间形成的内硫酯键。α链的N端有C1s丝氨酸蛋白酶的作用点。当C1s将C4α链的精氨酸-丙氨酸键(76-77位)裂解后,形成大小不等的两个片段。小片段C4a(8.6kDa)释放入液相中,其为一弱的过敏毒素,具有激酞样作用,可诱导肥大细胞释放组胺,增加血管的通透性引起局部渗出性炎症,但其活性不到C3a或C5a的1%。大的片段C4b其α`链的内硫酯键被水解,并暴露出一个自由的硫氢基和一个谷氨酰胺残基的高度反应性酰基,通过转酯反应而将C4b固定到膜固相上。但C4b只能在其产生处或附近部位结合,因高度反应性的酰基能迅速与H 2 O反应,生成稳定的无共价结合功能的羧基(详见图5-7)。

        一个C1s丝氨酸蛋白酶可以裂解多个C4分子,但产生的C4b只有1/10能结合到膜固相上,而且其中也仅少数与C2结合。C4b的功能,除主要参与经典激活途径中C3转化酶(C4b2a)和C5转化酶(C4b2a3b)的形成进一步介导补体后续成分的级联反应外,还可通过与效应细胞膜上的CR1结合促进吞噬、调节补体活化,以及参与防止免疫复合物的沉积及中和病毒的作用。近年认为,C4可能与免疫识别及维持免疫自稳功能也有关。

          编码人C4的基因定位于第6号染色体的HLA-DR和HLA-B位点间一段 基因组 DNA上。C4由两个基因C4A 和C4B 所编码,因此血清中的C4分子也有两种类型即C4A和C4B,但二者具有高度同源性(仅有少数氨基酸不同)目前C4A 和C4B 的cDNA克隆均已成功并进行了序列分析。C4A、C4B、B因子及C2均属于MHC的第Ⅲ类分子。

        C4分子

        图5-4 C4分子其裂解片段(模式图)

         

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