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        B细胞抗原受体

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        B 细胞抗原受体
         
            B细胞抗原受体(BCR)具有抗原结合特异性,在同一个体内,其多样性高达109 ~1012 ,构成容量巨大的BCR库,赋予个体识别各种抗原、产生特异性抗体的巨大潜能。
         
            在成熟B细胞表面,Iga、Igp总是和BCR共同表达,形成BCR-Igα/Igβ复合体,前者识别抗原,后者转导BCR接受的抗原刺激信号。
         
            (一)BCR分子
            BCR主要包括mlgM和mlgD,由两条重链和两条轻链连接而成。其中重链分为可变区(V区,约110个氨基酸残基)、恒定区(C区,约330个氨基酸残基)、跨膜区(26个氨基酸残基)及胞质区(3个氨基酸残基);而轻链则只有V区和C区。V区由VH和VL两个结构域组成,各有三个互补决定区即CDRl、CDR2和CDR3。BCR可直接识别完整的、天然的蛋白质抗原、多糖或脂类抗原,三个CDR均参与对抗原的识别,共同决定BCR的抗原特异性。
        B细胞抗原受体
        细胞抗原受体(BCR-Igα/Igβ)
        BCR可以是IgM或IgD;  Is。和IS8胞质区各有一个ITAM,为信号转导所必需。
         
            (二)Iga/Igp分子
            Igα(CD79a)和Igβ(CD79b)以二聚体形式存在。两条肽链可分为胞外区、跨膜区和胞质区。从图可以看出,Igα和Igβ链的胞质区特别长,其中Ige为61个氨基酸残基,Igp为48个氨基酸残基,各有一个ITAM,为信号转导所必需。
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