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        免疫球蛋白水解片段

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        10717
        免疫球蛋白水解片段
         
            Ig分子中有些部位在一定条件下,容易被蛋白酶水解为各种片段。常用的蛋白酶有木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)。
         
            Ig酶解的片段获得,大大促进了Ig分子结构和功能的研究,不但加深了对Ig分子的了解,同时也为各种基因工程抗体的构建打下了基础。如DNA操作和抗体改型技术的发展,使得人们可根据抗体水解片段的结构和功能关系,产生更多有功能的Ig改型分子片段,如Fv、VM等。
        免疫球蛋白的水解片段示意图
        木瓜蛋白酶可在绞链FX--硫键连接的两条重链的近N端将Ig裂解为三个片段:两个完全相同的Fab段和一个Fc段。Fab即抗原结合片段,由一条完整的轻链和部分重链(VH和CHl)组成;Fc片段即可结晶片段,相当于IgG的CH2和CH3功能区,无抗原结合活性,是抗体分子与效应分子或细胞相互作用的部位。 胃蛋白酶在绞链区二硫键连接的两条重链的近C端水解Is,产生一个大片段F(ab )2和一些小片段pfc’。F(ab/)2与Fab不同,是由两个Fab及绞链区组成,是双价的,可同时结合两个抗原表位,因而能形成凝集反应或沉淀反应。pfc’最终被降解,不能发挥生物学效应。
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