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        免疫球蛋白Fc段受体FcαR

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        免疫球蛋白 Fc 段受体 Fc α R
         
            FcαR  即CD89分子,包括a1、a2和a3等不同的异型,其中a1是跨膜形式,胞膜外区有2个IgSFC2样结构域。CD89分布于外周血和黏膜组织中绝大部分吞噬细胞,某些T细胞和B细胞亚群也表达CD89。a1异型表达于单核细胞和中性粒细胞,a2异型表达于肺泡巨噬细胞。CD89可与IgAl和IgA2 h段结合,CD89为IgA中亲和力受体,能结合血清型或分泌型IgAl和IgA2,介导吞噬细胞的吞噬作用、超氧产生、释放炎症介质以及发挥ADCC,上述作用需要FcRT链参与。
         
           
        各类IgFc受体的结构
         
            其他的IgFc受体  还有两种近年来发现的新的IgFc受体,尚未获得CD编号。
         
            ①新生Fc受体(FcRn),与经典MHCI类分子重链在氨基酸序列有30%左右同源性,空间结构与MHCI类分子十分相似,并结合p2m。FcRn与IgGCH2―CH3结合位点在α1、α2结构域的侧面。FcRn有着独特的免疫学功能:人胎盘合胞体滋养层细胞高表达FcRn,可介导母体血中IgG进入胎儿血循环;通过肠上皮的FcRn,可将母体初乳中IgG转运到新生儿血循环。将人IgG通过肠道上皮细胞转运到肠腔结合相应的抗原,然后又将IgG/抗原复合物通过肠上皮细胞屏障又转运回黏膜固有层,被DC所加工,并提呈给局淋巴样组织中CD4+T细胞,表明IgG也是黏膜表面重要的免疫分子。
         
            ②Fcα/μR,一种新的既可结合IgA又可结合IgM的Fc受体,人Fcα/μR基因与pIgR相邻。成熟Fcα/μR为单链跨膜蛋白,胞膜外区有3个结构域,其中第2个结构域属IgSF结构,可能是与IgA和IgMFc段结合的部位,与pIgR第一个结构域有44%的同源性,Fca儿R可参与小鼠IgM的内化。
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