免疫球蛋白Fc段受体FcαR
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免疫球蛋白 Fc 段受体 Fc α R
FcαR 即CD89分子，包括a1、a2和a3等不同的异型，其中a1是跨膜形式，胞膜外区有2个IgSFC2样结构域。CD89分布于外周血和黏膜组织中绝大部分吞噬细胞，某些T细胞和B细胞亚群也表达CD89。a1异型表达于单核细胞和中性粒细胞，a2异型表达于肺泡巨噬细胞。CD89可与IgAl和IgA2 h段结合，CD89为IgA中亲和力受体，能结合血清型或分泌型IgAl和IgA2，介导吞噬细胞的吞噬作用、超氧产生、释放炎症介质以及发挥ADCC，上述作用需要FcRT链参与。
各类IgFc受体的结构
其他的IgFc受体 还有两种近年来发现的新的IgFc受体，尚未获得CD编号。
①新生Fc受体(FcRn)，与经典MHCI类分子重链在氨基酸序列有30％左右同源性，空间结构与MHCI类分子十分相似，并结合p2m。FcRn与IgGCH2―CH3结合位点在α1、α2结构域的侧面。FcRn有着独特的免疫学功能：人胎盘合胞体滋养层细胞高表达FcRn，可介导母体血中IgG进入胎儿血循环；通过肠上皮的FcRn，可将母体初乳中IgG转运到新生儿血循环。将人IgG通过肠道上皮细胞转运到肠腔结合相应的抗原，然后又将IgG／抗原复合物通过肠上皮细胞屏障又转运回黏膜固有层，被DC所加工，并提呈给局淋巴样组织中CD4+T细胞，表明IgG也是黏膜表面重要的免疫分子。
②Fcα/μR，一种新的既可结合IgA又可结合IgM的Fc受体，人Fcα/μR基因与pIgR相邻。成熟Fcα/μR为单链跨膜蛋白，胞膜外区有3个结构域，其中第2个结构域属IgSF结构，可能是与IgA和IgMFc段结合的部位，与pIgR第一个结构域有44％的同源性，Fca儿R可参与小鼠IgM的内化。
